Miljoenen chemische reacties vinden plaats in de cel van elk levend organisme. Elk van hen is van groot belang, dus het is belangrijk om de snelheid van biologische processen op een hoog niveau te houden. Bijna elke reactie wordt gekatalyseerd door zijn eigen enzym. Wat zijn enzymen? Wat is hun rol in de kooi?
Enzymen. Definitie
De term "enzym" komt van het Latijnse fermentum - zuurdesem. Ze kunnen ook enzymen worden genoemd, van het Griekse en zyme, "in gist".
Enzymen zijn biologisch actieve stoffen, dus elke reactie die in een cel plaatsvindt, kan niet zonder hun deelname. Deze stoffen werken als katalysatoren. Dienovereenkomstig heeft elk enzym twee hoofdeigenschappen:
1) Het enzym versnelt de biochemische reactie, maar wordt niet verbruikt.
2) De waarde van de evenwichtsconstante verandert niet, maar versnelt alleen het bereiken van deze waarde.
Enzymen versnellen biochemische reacties met duizend, en in sommige gevallen een miljoen keer. Dit betekent dat bij afwezigheid van een enzymatisch apparaat alle intracellulaire processen praktisch zullen stoppen en de cel zelf zal sterven. Daarom is de rol van enzymen als biologisch actieve stoffen groot.
Diversiteit van enzymen stelt je in staat om de regulatie van het celmetabolisme te diversifiëren. In elke cascade van reacties nemen veel enzymen van verschillende klassen deel. Biologische katalysatoren zijn zeer selectief vanwege de specifieke conformatie van het molecuul. Aangezien enzymen in de meeste gevallen van eiwitachtige aard zijn, bevinden ze zich in een tertiaire of quaternaire structuur. Dit wordt opnieuw verklaard door de specificiteit van het molecuul.
Functies van enzymen in de cel
De belangrijkste taak van een enzym is om de bijbehorende reactie te versnellen. Elke cascade van processen, van de ontleding van waterstofperoxide tot glycolyse, vereist de aanwezigheid van een biologische katalysator.
Een goede werking van enzymen wordt bereikt door een hoge specificiteit voor een bepaald substraat. Dit betekent dat een katalysator alleen een bepaalde reactie kan versnellen en geen andere, zelfs niet een zeer vergelijkbare. Naar mate van specificiteit worden de volgende groepen enzymen onderscheiden:
1) Enzymen met absolute specificiteit, wanneer slechts één enkele reactie wordt gekatalyseerd. Collagenase breekt bijvoorbeeld collageen af en m altase breekt m altose af.
2) Enzymen met relatieve specificiteit. Dit omvat stoffen die een bepaalde klasse van reacties kunnen katalyseren, zoals hydrolytische splitsing.
Het werk van een biokatalysator begint vanaf het moment dat zijn actieve centrum aan het substraat is bevestigd. In dit geval spreekt men van een complementaire interactie zoals een slot en een sleutel. Dit verwijst naar het volledig samenvallen van de vorm van het actieve centrum met het substraat, wat het mogelijk maakt om de reactie te versnellen.
De volgende stap is de reactie zelf. De snelheid neemt toe door de werking van het enzymatische complex. Uiteindelijk krijgen we een enzym dat wordt geassocieerd met de producten van de reactie.
De laatste fase is het losmaken van de reactieproducten van het enzym, waarna het actieve centrum weer vrij komt voor het volgende werk.
Schematisch kan het werk van het enzym in elke fase als volgt worden geschreven:
1) S + E --> SE
2) SE --> SP
3) SP --> S + P waarbij S het substraat is, E het enzym en P het product is.
Classificatie van enzymen
In het menselijk lichaam vind je een enorme hoeveelheid enzymen. Alle kennis over hun functies en werk werd gesystematiseerd, en als resultaat verscheen één enkele classificatie, waardoor gemakkelijk te bepalen is waar deze of gene katalysator voor bedoeld is. Hier zijn de 6 hoofdklassen van enzymen, evenals voorbeelden van enkele van de subgroepen.
Oxidoreductasen
Enzymen van deze klasse katalyseren redoxreacties. Er zijn in totaal 17 subgroepen. Oxidoreductasen hebben meestal een niet-eiwitgedeelte, vertegenwoordigd door een vitamine of heem.
De volgende subgroepen worden vaak gevonden onder oxidoreductasen:
a) Dehydrogenasen. De biochemie van dehydrogenase-enzymen bestaat uit de eliminatie van waterstofatomen en hun overdracht naar een ander substraat. Deze subgroep wordt het vaakst aangetroffen bij ademhalingsreacties,fotosynthese. De samenstelling van dehydrogenasen bevat noodzakelijkerwijs een co-enzym in de vorm van NAD / NADP of flavoproteïnen FAD / FMN. Vaak zijn er metaalionen. Voorbeelden zijn enzymen zoals cytochroomreductasen, pyruvaatdehydrogenase, isocitraatdehydrogenase en vele leverenzymen (lactaatdehydrogenase, glutamaatdehydrogenase, enz.).
b) Oxidase. Een aantal enzymen katalyseert de toevoeging van zuurstof aan waterstof, waardoor de reactieproducten water of waterstofperoxide kunnen zijn (H20, H2 0 2). Voorbeelden van enzymen: cytochroomoxidase, tyrosinase.
c) Peroxidasen en katalase zijn enzymen die de afbraak van H2O2 in zuurstof en water katalyseren.
d) Oxygenasen. Deze biokatalysatoren versnellen de toevoeging van zuurstof aan het substraat. Dopaminehydroxylase is een voorbeeld van dergelijke enzymen.
2. Overdrachten.
De taak van de enzymen van deze groep is om radicalen over te dragen van de donorstof naar de ontvangende stof.
a) Methyltransferase. DNA-methyltransferasen zijn de belangrijkste enzymen die het proces van DNA-replicatie regelen. Nucleotidemethylering speelt een belangrijke rol bij de regulatie van de nucleïnezuurfunctie.
b) Acyltransferasen. Enzymen van deze subgroep transporteren de acylgroep van het ene molecuul naar het andere. Voorbeelden van acyltransferasen: lecithinecholesterol acyltransferase (transfert een functionele groep van een vetzuur naar cholesterol), lysofosfatidylcholine acyltransferase (acylgroep wordt overgebracht naar lysofosfatidylcholine).
c) Aminotransferasen zijn enzymen die betrokken zijn bij de omzetting van aminozuren. Voorbeelden van enzymen: alanine-aminotransferase, dat de synthese van alanine uit pyruvaat en glutamaat katalyseert door overdracht van aminogroepen.
d) Fosfotransferasen. Enzymen van deze subgroep katalyseren de toevoeging van een fosfaatgroep. Een andere naam voor fosfotransferasen, kinasen, komt veel vaker voor. Voorbeelden zijn enzymen zoals hexokinasen en aspartaatkinasen, die fosforresiduen toevoegen aan respectievelijk hexosen (meestal glucose) en asparaginezuur.
3. Hydrolasen zijn een klasse enzymen die de splitsing van bindingen in een molecuul katalyseren, gevolgd door de toevoeging van water. Stoffen die tot deze groep behoren, zijn de belangrijkste enzymen van de spijsvertering.
a) Esterases - verbreek etherische bindingen. Een voorbeeld zijn lipasen, die vetten afbreken.
b) Glycosidasen. De biochemie van enzymen van deze serie bestaat uit de vernietiging van glycosidische bindingen van polymeren (polysachariden en oligosachariden). Voorbeelden: amylase, sucrase, m altase.
c) Peptidasen zijn enzymen die de afbraak van eiwitten tot aminozuren katalyseren. Peptidasen omvatten enzymen zoals pepsines, trypsine, chymotrypsine, carboxypeptidase.
d) Amidasen - gesplitste amidebindingen. Voorbeelden: arginase, urease, glutaminase, etc. In de ornithinecyclus komen veel amidase-enzymen voor.
4. Lyasen zijn enzymen die qua functie vergelijkbaar zijn met hydrolasen, maar water wordt niet verbruikt tijdens de splitsing van bindingen in moleculen. Enzymen van deze klasse bevatten altijd een niet-eiwitdeel, bijvoorbeeld in de vorm van vitamine B1 of B6.
a) Decarboxylasen. Deze enzymen werken op de C-C binding. Voorbeelden zijndienen als glutamaatdecarboxylase of pyruvaatdecarboxylase.
b) Hydratasen en dehydratasen zijn enzymen die de reactie van het splitsen van CO-bindingen katalyseren.
c) Amidine-lyasen - vernietigen C-N-bindingen. Voorbeeld: argininesuccinaatlyase.
d) P-O lyase. Dergelijke enzymen splitsen in de regel de fosfaatgroep af van de substraatsubstantie. Voorbeeld: adenylaatcyclase.
De biochemie van enzymen is gebaseerd op hun structuur
De capaciteiten van elk enzym worden bepaald door zijn individuele, unieke structuur. Een enzym is in de eerste plaats een eiwit, en zijn structuur en mate van vouwing spelen een beslissende rol bij het bepalen van zijn functie.
Elke biokatalysator wordt gekenmerkt door de aanwezigheid van een actief centrum, dat op zijn beurt is onderverdeeld in verschillende onafhankelijke functionele gebieden:
1) Het katalytische centrum is een speciaal gebied van het eiwit, waardoor het enzym aan het substraat wordt gehecht. Afhankelijk van de conformatie van het eiwitmolecuul, kan het katalytische centrum verschillende vormen aannemen, die op dezelfde manier op het substraat moeten passen als een slot op een sleutel. Een dergelijke complexe structuur verklaart waarom het enzymatische eiwit zich in een tertiaire of quaternaire toestand bevindt.
2) Adsorptiecentrum - fungeert als "houder". Hier is allereerst een verband tussen het enzymmolecuul en het substraatmolecuul. De bindingen gevormd door het adsorptiecentrum zijn echter erg zwak, wat betekent dat de katalytische reactie in dit stadium omkeerbaar is.
3) Allosterische centra kunnen worden gelokaliseerd alsin de actieve plaats en over het gehele oppervlak van het enzym als geheel. Hun functie is om de werking van het enzym te reguleren. Regulatie vindt plaats met behulp van remmermoleculen en activatormoleculen.
Activator-eiwitten, die zich binden aan het enzymmolecuul, versnellen hun werk. Remmers daarentegen remmen de katalytische activiteit en dit kan op twee manieren gebeuren: ofwel bindt het molecuul aan de allosterische plaats in het gebied van de actieve plaats van het enzym (competitieve remming), of het hecht zich aan een ander gebied van het eiwit (niet-competitieve remming). Competitieve remming wordt als effectiever beschouwd. Dit sluit immers de plaats voor binding van het substraat aan het enzym, en dit proces is alleen mogelijk in het geval van bijna volledige coïncidentie van de vorm van het remmermolecuul en het actieve centrum.
Een enzym bestaat vaak niet alleen uit aminozuren, maar ook uit andere organische en anorganische stoffen. Dienovereenkomstig wordt het apo-enzym geïsoleerd - het eiwitdeel, het co-enzym - het organische deel en de cofactor - het anorganische deel. Het co-enzym kan worden weergegeven door koolhydraten, vetten, nucleïnezuren, vitamines. De cofactor is op zijn beurt meestal hulpmetaalionen. De activiteit van enzymen wordt bepaald door de structuur: aanvullende stoffen waaruit de samenstelling bestaat, veranderen de katalytische eigenschappen. Diverse soorten enzymen zijn het resultaat van een combinatie van alle bovengenoemde complexe vormingsfactoren.
Regulering van enzymen
Enzymen als biologisch actieve stoffen zijn niet altijd nodig voor het lichaam. De biochemie van enzymen is zodanig dat ze bij overmatige katalyse schade kunnen toebrengen aan een levende cel. Om de schadelijke effecten van enzymen op het lichaam te voorkomen, is het noodzakelijk om hun werk op de een of andere manier te reguleren.
T. Omdat enzymen eiwitrijk zijn, worden ze gemakkelijk vernietigd bij hoge temperaturen. Het denaturatieproces is omkeerbaar, maar kan de werking van stoffen aanzienlijk beïnvloeden.
pH speelt ook een grote rol bij de regulering. De hoogste activiteit van enzymen wordt in de regel waargenomen bij neutrale pH-waarden (7,0-7,2). Er zijn ook enzymen die alleen in een zure omgeving of alleen in een alkalische omgeving werken. In cellysosomen wordt dus een lage pH gehandhaafd, waarbij de activiteit van hydrolytische enzymen maximaal is. Als ze per ongeluk het cytoplasma binnendringen, waar de omgeving al dichter bij neutraal is, zal hun activiteit afnemen. Een dergelijke bescherming tegen "zelf-eten" is gebaseerd op de eigenaardigheden van het werk van hydrolasen.
Het is de moeite waard om het belang van co-enzym en cofactor in de samenstelling van enzymen te vermelden. De aanwezigheid van vitamines of metaalionen heeft een significante invloed op de werking van bepaalde specifieke enzymen.
Enzymnomenclatuur
Alle enzymen van het lichaam worden gewoonlijk genoemd, afhankelijk van hun behorend tot een van de klassen, evenals van het substraat waarmee ze reageren. Soms worden volgens de systematische nomenclatuur niet één, maar twee substraten in de naam gebruikt.
Voorbeelden van de namen van sommige enzymen:
- Leverenzymen: lactaat-dehydrogenase, glutamaat dehydrogenase.
- Volledige systematische naam van het enzym: lactaat-NAD+-oxidoreduct-ase.
Er zijn ook triviale namen die niet voldoen aan de regels van de nomenclatuur. Voorbeelden zijn spijsverteringsenzymen: trypsine, chymotrypsine, pepsine.
Enzymsyntheseproces
De functies van enzymen worden bepaald op genetisch niveau. Aangezien een molecuul over het algemeen een eiwit is, herha alt de synthese ervan precies de processen van transcriptie en translatie.
De synthese van enzymen vindt plaats volgens het volgende schema. Eerst wordt informatie over het gewenste enzym uit het DNA afgelezen, waardoor mRNA wordt gevormd. Messenger RNA codeert voor alle aminozuren waaruit het enzym bestaat. Regulatie van enzymen kan ook op DNA-niveau plaatsvinden: als het product van de gekatalyseerde reactie voldoende is, stopt de gentranscriptie en vice versa, als er behoefte is aan een product, wordt het transcriptieproces geactiveerd.
Nadat het mRNA het cytoplasma van de cel is binnengegaan, begint de volgende fase - translatie. Op de ribosomen van het endoplasmatisch reticulum wordt een primaire keten gesynthetiseerd, bestaande uit aminozuren verbonden door peptidebindingen. Het eiwitmolecuul in de primaire structuur kan zijn enzymatische functies echter nog niet uitvoeren.
De activiteit van enzymen hangt af van de structuur van het eiwit. Op hetzelfde ER vindt eiwittwisting plaats, waardoor eerst secundaire en daarna tertiaire structuren worden gevormd. De synthese van sommige enzymen stopt al in dit stadium, maar om de katalytische activiteit te activeren, is het vaak nodigtoevoeging van co-enzym en cofactor.
In bepaalde delen van het endoplasmatisch reticulum zijn de organische componenten van het enzym gehecht: monosachariden, nucleïnezuren, vetten, vitamines. Sommige enzymen kunnen niet werken zonder de aanwezigheid van een co-enzym.
Cofactor speelt een cruciale rol bij de vorming van de quaternaire structuur van het eiwit. Sommige functies van enzymen zijn alleen beschikbaar wanneer het eiwit de domeinorganisatie bereikt. Daarom is de aanwezigheid van een quaternaire structuur voor hen erg belangrijk, waarbij de verbindende schakel tussen verschillende eiwitbolletjes een metaalion is.
Meerdere vormen van enzymen
Er zijn situaties waarin het nodig is om meerdere enzymen te hebben die dezelfde reactie katalyseren, maar in sommige parameters van elkaar verschillen. Een enzym kan bijvoorbeeld werken bij 20 graden, maar bij 0 graden kan het zijn functies niet meer uitoefenen. Wat moet een levend organisme in zo'n situatie bij lage omgevingstemperaturen doen?
Dit probleem kan gemakkelijk worden opgelost door de aanwezigheid van meerdere enzymen tegelijk, die dezelfde reactie katalyseren, maar onder verschillende omstandigheden werken. Er zijn twee soorten meervoudige vormen van enzymen:
- Iso-enzymen. Dergelijke eiwitten worden gecodeerd door verschillende genen, bestaan uit verschillende aminozuren, maar katalyseren dezelfde reactie.
- Echte meervoudsvormen. Deze eiwitten worden getranscribeerd van hetzelfde gen, maar peptiden worden gemodificeerd op de ribosomen. De output is verschillende vormen van hetzelfde enzym.
BAls gevolg hiervan wordt het eerste type meervoudige vormen gevormd op genetisch niveau, terwijl het tweede type wordt gevormd op post-translationeel niveau.
Belang van enzymen
Het gebruik van enzymen in de geneeskunde wordt gereduceerd tot het vrijkomen van nieuwe medicijnen, waarin de stoffen al in de juiste hoeveelheden aanwezig zijn. Wetenschappers hebben nog geen manier gevonden om de synthese van ontbrekende enzymen in het lichaam te stimuleren, maar tegenwoordig zijn er overal medicijnen beschikbaar die hun tekort tijdelijk kunnen compenseren.
Verschillende enzymen in de cel katalyseren een breed scala aan levensondersteunende reacties. Een van deze enismen zijn vertegenwoordigers van de groep van nucleasen: endonucleasen en exonucleasen. Het is hun taak om een constant niveau van nucleïnezuren in de cel te handhaven en beschadigd DNA en RNA te verwijderen.
Vergeet een fenomeen als bloedstolling niet. Omdat het een effectieve beschermingsmaatregel is, staat dit proces onder controle van een aantal enzymen. De belangrijkste is trombine, dat het inactieve eiwit fibrinogeen omzet in actief fibrine. De draden creëren een soort netwerk dat de plaats van schade aan het vat verstopt, waardoor overmatig bloedverlies wordt voorkomen.
Enzymen worden gebruikt bij het maken van wijn, het brouwen en het verkrijgen van veel gefermenteerde melkproducten. Met gist kan alcohol worden gemaakt uit glucose, maar een extract ervan is voldoende om dit proces goed te laten verlopen.
Interessante feiten die je niet wist
- Alle enzymen van het lichaam hebben een enorme massa - van 5000 tot1000000 Ja. Dit komt door de aanwezigheid van eiwit in het molecuul. Ter vergelijking: het molecuulgewicht van glucose is 180 Da en koolstofdioxide is slechts 44 Da.
- Tot op heden zijn er meer dan 2000 enzymen ontdekt die zijn gevonden in de cellen van verschillende organismen. De meeste van deze stoffen zijn echter nog niet volledig begrepen.
- Enzymactiviteit wordt gebruikt om effectieve wasmiddelen te produceren. Hier vervullen enzymen dezelfde rol als in het lichaam: ze breken organisch materiaal af en deze eigenschap helpt bij het bestrijden van vlekken. Het wordt aanbevolen om een soortgelijk waspoeder te gebruiken bij een temperatuur niet hoger dan 50 graden, anders kan het denaturatieproces optreden.
- Volgens statistieken lijdt 20% van de mensen over de hele wereld aan een gebrek aan een van de enzymen.
- De eigenschappen van enzymen zijn al heel lang bekend, maar pas in 1897 realiseerden mensen zich dat niet de gist zelf, maar het extract uit hun cellen kan worden gebruikt om suiker tot alcohol te fermenteren.
