Het menselijke lymfestelsel vervult een aantal belangrijke beschermende functies die de ontwikkeling van pathogene micro-organismen of virussen in vloeibare media, cellen en weefsels voorkomen. B-lymfocyten zijn verantwoordelijk voor humorale immuniteit, die bij verdere rijping immunoglobulinen (Ig) synthetiseren. Door de structuur van deze stoffen kun je antigenen die het lichaam zijn binnengekomen, vinden, markeren en vernietigen. Wat zijn de kenmerken van moleculen?
Plasmacellen
Alle lymfatische cellen van het menselijk lichaam zijn verdeeld in twee grote groepen: T-lymfocyten en B-lymfocyten. De eerste zijn verantwoordelijk voor cellulaire immuniteit en absorberen antigenen tijdens het proces van fagocytose. De taak van de laatste is om specifieke antilichamen te synthetiseren - humorale immuniteit.
B-lymfocyten worden bepaald in secundaire lymfoïde organen (lymfeklieren, milt) en vormen vervolgens een populatie plasmacellen, ook wel plasmacellen genoemd. Ze migreren verder naar het rode beenmerg, de slijmvliezen en weefsels.
Plasmocyten bereiken grote afmetingen (tot 20 micron) en kleuren basofiel, d.w.z. paars met behulp van kleurstoffen. In het middenvan deze cellen is een grote kern met karakteristieke klonten heterochromatine, die lijken op de spaken van een wiel.
Het cytoplasma kleurt lichter dan de kern. Het herbergt een krachtig transportcentrum, bestaande uit het endoplasmatisch reticulum en het Golgi-apparaat. AH is vrij sterk ontwikkeld en vormt de zogenaamde lichte binnenplaats van de cel.
Al deze structuren zijn gericht op de synthese van antilichamen die verantwoordelijk zijn voor humorale immuniteit. De structuur van het immunoglobulinemolecuul heeft zijn eigen kenmerken, dus de geleidelijke en hoogwaardige rijping van deze structuren tijdens het syntheseproces is belangrijk.
Eigenlijk is dit de reden waarom zo'n dicht netwerk van EPS en het Golgi-apparaat is ontwikkeld. Ook is het genetische apparaat van plasmacellen, ingesloten in de kern, voornamelijk gericht op de synthese van antilichaameiwitten. Rijpe plasmacellen zijn een voorbeeld van een hoge mate van vastberadenheid, dus delen ze zelden.
De structuur van immunoglobuline-antilichamen
Deze zeer gespecialiseerde moleculen zijn glycoproteïnen omdat ze eiwitten en koolhydraten bevatten. We zijn geïnteresseerd in het skelet van immunoglobulinen.
Een molecuul bestaat uit 4 peptideketens: twee zware (H-ketens) en twee lichte (L-ketens). Ze verbinden zich met elkaar via disulfidebindingen, en als resultaat kunnen we de vorm van het molecuul observeren, wat lijkt op een katapult.
De structuur van immunoglobulinen is gericht op het verbinden met antigenen met behulp van specifieke Fab-fragmenten. Aan de vrije uiteinden van de "katapult" wordt elk van deze regio's gevormd door twee variabele domeinen: één van zware eneen van de lichte keten. Permanente domeinen dienen als steiger (3 op elke zware en één op lichte ketens).
Mobiliteit van de variabele uiteinden van immunoglobuline wordt verschaft door de aanwezigheid van een scharniergebied op de plaats waar een disulfidebinding wordt gevormd tussen twee H-ketens. Dit vereenvoudigt het proces van antigeen-antilichaam interactie aanzienlijk.
Het derde uiteinde van het molecuul, dat geen interactie aangaat met vreemde moleculen, blijft buiten beschouwing. Het wordt het Fc-gebied genoemd en is verantwoordelijk voor de hechting van immunoglobuline aan de membranen van plasmacellen en andere cellen. Trouwens, lichte ketens kunnen van twee soorten zijn: kappa (κ) en lambda (λ). Ze zijn onderling verbonden door disulfidebindingen. Er zijn ook vijf soorten zware ketens, volgens welke verschillende soorten immunoglobulinen worden geclassificeerd. Dit zijn α-(alfa), δ-(delta), ε-(epsilon), γ-(gamma) Μ-(mu) ketens.
Sommige antilichamen kunnen polymeerstructuren vormen die worden gestabiliseerd door extra J-peptiden. Dit is hoe dimeren, trimeren, tetrameren of pentomeren van Ig van een bepaald type worden gevormd.
Een andere extra S-keten is kenmerkend voor secretoire immunoglobulinen, waarvan de structuur en biochemie hen in staat stellen te functioneren in de slijmvliezen van de mond of darmen. Deze extra keten voorkomt dat natuurlijke enzymen antilichaammoleculen afbreken.
De structuur en klassen van immunoglobulinen
De verscheidenheid aan antilichamen in ons lichaam bepa alt vooraf de variabiliteit van humorale immuniteitsfuncties. Elke Ig-klasseheeft zijn eigen onderscheidende kenmerken, waardoor het niet moeilijk is om hun rol in het immuunsysteem te raden.
De structuur en functies van immunoglobulinen zijn direct van elkaar afhankelijk. Op moleculair niveau verschillen ze in de aminozuurvolgorde van de zware keten, waarvan we de typen al hebben genoemd. Daarom zijn er 5 soorten immunoglobulinen: IgG, IgA, IgE, IgM en IgD.
Kenmerken van immunoglobuline G
IgG vormt geen polymeren en integreert niet in celmembranen. De aanwezigheid van een gamma-zware keten werd onthuld in de samenstelling van de moleculen.
Een onderscheidend kenmerk van deze klasse is het feit dat alleen deze antilichamen de placentabarrière kunnen binnendringen en de immuunafweer van de foetus vormen.
IgG maakt 70-80% uit van alle serumantilichamen, dus de moleculen kunnen gemakkelijk worden gedetecteerd door laboratoriummethoden. In het bloed is 12 g / l het gemiddelde geh alte van deze klasse, en dit cijfer wordt meestal bereikt op de leeftijd van 12.
De structuur van immunoglobuline G stelt u in staat om de volgende functies uit te voeren:
- Ontgifting.
- Opsonisatie van antigenen.
- Begin van complement-gemedieerde cytolyse.
- Presentatie van antigeen aan killercellen.
- Zorgen voor de immuniteit van de pasgeborene.
Immunoglobuline A: kenmerken en functies
Deze klasse van antistoffen komt voor in twee vormen: serum en secretie.
In het bloedserum maakt IgA 10-15% van alle antilichamen uit, en de gemiddelde hoeveelheid ervanis 2,5 g/l op een leeftijd van 10 jaar.
We zijn meer geïnteresseerd in de secretoire vorm van immunoglobuline A, aangezien ongeveer 60% van de moleculen van deze klasse van antilichamen geconcentreerd zijn in de slijmvliezen van het lichaam.
De structuur van immunoglobuline A onderscheidt zich ook door zijn variabiliteit vanwege de aanwezigheid van een J-peptide, dat kan deelnemen aan de vorming van dimeren, trimeren of tetrameren. Hierdoor is zo'n antilichaamcomplex in staat een groot aantal antigenen te binden.
Tijdens de vorming van IgA wordt een ander bestanddeel aan het molecuul gehecht - het S-eiwit. Zijn belangrijkste taak is om het hele complex te beschermen tegen de destructieve werking van enzymen en andere cellen van het menselijke lymfestelsel.
Immunoglobuline A wordt aangetroffen in de slijmvliezen van het maagdarmkanaal, het urogenitale systeem en de luchtwegen. IgA-moleculen omhullen antigene deeltjes, waardoor hun hechting aan de wanden van holle organen wordt voorkomen.
De functies van deze klasse antilichamen zijn als volgt:
- Neutralisatie van antigenen.
- De eerste barrière van alle humorale immuniteitsmoleculen.
- Opsoniseren en labelen van antigenen.
Immunoglobuline M
Vertegenwoordigers van de IgM-klasse onderscheiden zich door grote molecuulgroottes, omdat hun complexen pentameren zijn. De hele structuur wordt ondersteund door een J-eiwit en de ruggengraat van het molecuul zijn de zware ketens van het nu-type.
De pentamere structuur is kenmerkend voor de secretoire vorm van dit immunoglobuline, maar er zijn ook monomeren. Deze laatste zitten vast aan membranenB-lymfocyten, waardoor cellen worden geholpen bij het detecteren van pathogene elementen in lichaamsvloeistoffen.
Slechts 5-10% is IgM in bloedserum en het geh alte ervan is gemiddeld niet hoger dan 1 g/l. Antilichamen van deze klasse zijn evolutionair gezien de oudste, en ze worden alleen gesynthetiseerd door B-lymfocyten en hun voorlopers (plasmocyten zijn hiertoe niet in staat).
Het aantal antilichamen M neemt toe bij pasgeborenen, omdat. dit is een factor in de intense secretie van IgG. Een dergelijke stimulatie heeft een positief effect op de ontwikkeling van de immuniteit van de baby.
De structuur van immunoglobuline M laat het niet toe de placentabarrières te passeren, dus de detectie van deze antilichamen in foetale vloeistoffen wordt een signaal van een schending van metabole mechanismen, een infectie of een defect in de placenta.
IgM-functies:
- Neutralisatie.
- Opsonisatie.
- Activering van complementafhankelijke cytolyse.
- Vorming van immuniteit van de pasgeborene.
Kenmerken van immunoglobuline D
Dit type antilichaam is weinig bestudeerd, dus hun rol in het lichaam is niet volledig begrepen. IgD komt alleen voor in de vorm van monomeren, in bloedserum vormen deze moleculen niet meer dan 0,2% van alle antistoffen (0,03 g/l).
De belangrijkste functie van immunoglobuline D is de ontvangst in het membraan van B-lymfocyten, maar slechts 15% van de gehele populatie van deze cellen heeft IgD. Antilichamen worden gehecht met behulp van het Fc-uiteinde van het molecuul en zware ketens behoren tot de delta-klasse.
Structuur en functiesimmunoglobuline E
Deze klasse vormt een kleine fractie van alle serumantilichamen (0,00025%). IgE, ook wel reagin genoemd, is zeer cytofiel: de monomeren van deze immunoglobulinen zijn gehecht aan de membranen van mestcellen en basofielen. Als gevolg hiervan beïnvloedt IgE de productie van histamine, wat leidt tot de ontwikkeling van ontstekingsreacties.
Epsilon-type zware ketens zijn aanwezig in de structuur van immunoglobuline E.
Vanwege de kleine hoeveelheid zijn deze antilichamen erg moeilijk te detecteren met laboratoriummethoden in bloedserum. Verhoogde IgE is een belangrijk diagnostisch teken van allergische reacties.
Conclusies
De structuur van immunoglobulinen heeft een directe invloed op hun functies in het lichaam. Humorale immuniteit speelt een grote rol bij het handhaven van homeostase, dus alle antilichamen moeten duidelijk en soepel werken.
De inhoud van alle Ig-klassen is strikt gedefinieerd voor mensen. Alle veranderingen die in het laboratorium worden geregistreerd, kunnen de reden zijn voor de ontwikkeling van pathologische processen. Dit is wat artsen in hun praktijk gebruiken.
