Het type amidebinding dat optreedt tijdens de vorming van peptide-eiwitten na de interacties van twee aminozuren, dit is het antwoord op de vraag wat een peptidebinding is.
Van een paar aminozuren verschijnt een dipeptide, dat wil zeggen een keten van deze aminozuren, plus een watermolecuul. Volgens hetzelfde systeem worden langere ketens gegenereerd uit aminozuren in ribosomen, dat wil zeggen, polypeptiden en eiwitten.
Kettingeigenschappen
Verschillende aminozuren, die een soort "bouwstof" zijn voor eiwitten, hebben een radicaal R.
Zoals met alle amiden, heeft de peptidebinding van het C-N-keteneiwit, door middel van de interactie van canonieke structuren tussen het carbonylkoolstofatoom en het stikstofatoom, meestal de dubbele eigenschap. Dit komt meestal tot uiting in het verminderen van de lengte tot 1,33 angstrom.
Dit alles leidt tot de volgende conclusies:
- C, H, O en N - 4 verbonden atomen, plus 2 a-koolstofatomen bevinden zich op hetzelfde vlak. R groepen van aminozuren ena-koolstofwaterstoffen bevinden zich al buiten deze zone.
- H en O in de peptidebinding van aminozuren en de a-koolstofatomen van het aminozuurpaar zijn trans-georiënteerd, hoewel de trans-isomeer stabieler is. In L-aminozuren zijn de R-groepen ook trans-georiënteerd, wat aanwezig is in alle peptiden en eiwitten in de natuur.
- Rotatie rond de C-N-keten is moeilijk, rotatie op de C-C-link is waarschijnlijker.
Om te begrijpen wat een peptidebinding is, en om de peptiden zelf te detecteren met eiwitten en hun hoeveelheid in een bepaalde oplossing te bepalen, gebruik je de biureetreactie.
Rangschikkingen van atomen
Verbinding in eiwitpeptiden is korter dan in andere peptidegroepen, omdat het een gedeeltelijke dubbele bindingskarakteristiek heeft. Gezien wat een peptidebinding is, kunnen we concluderen dat de mobiliteit ervan laag is.
De elektronische constructie van de peptidebinding bepa alt de solide vlakke structuur van een groep peptiden. De vlakken van dergelijke groepen staan onder een hoek met elkaar. De binding tussen het a-koolstofatoom en de a-carboxyl- en a-aminogroepen kan vrij rond zijn as roteren, terwijl ze beperkt is in grootte en de aard van de radicalen, en dit maakt het voor de polypeptideketen mogelijk om zichzelf verschillende instellingen.
Peptidebindingen in eiwitten bevinden zich in de regel in de transconfiguratie, dat wil zeggen dat de rangschikking van a-koolstofatomen zich in verschillende delen van de groep bevindt. Het resultaat is de locatie van zijradicalen in aminozuren op grotere afstand in de ruimte van elkaar.vriend.
Eiwitbreuk
Bij het bestuderen van wat een peptidebinding is, wordt meestal rekening gehouden met de sterkte ervan. Dergelijke ketens breken niet vanzelf onder normale omstandigheden in de cel. Dat wil zeggen, bij een geschikte lichaamstemperatuur en een neutrale omgeving.
Onder laboratoriumomstandigheden wordt de hydrolyse van eiwitpeptideketens bestudeerd in verzegelde ampullen, waarin geconcentreerd zoutzuur zit, bij een temperatuur van meer dan honderdvijf graden Celsius. Volledige eiwithydrolyse tot vrije aminozuren vindt plaats in ongeveer 24 uur.
Op de vraag wat een peptidebinding is in levende organismen, dan breken ze met de deelname van bepaalde proteolytische enzymen. Om peptiden en eiwitten in een oplossing te vinden en om hun hoeveelheid te achterhalen, gebruiken ze het positieve resultaat van stoffen die twee of meer peptidebindingen bevatten, dat wil zeggen de biureetreactie.
Aminozuurvervanger
Binnen abnormale hemoglobine S werden 2 β-ketens gemuteerd, waarbij glutamaat, evenals een negatief geladen, zeer polair aminozuur op de zesde positie, werden vervangen door een radicaal-bevattend hydrofoob valine.
Binnen het gemuteerde hemoglobine bevindt zich een gebied dat complementair is aan een ander gebied met dezelfde moleculen die het gewijzigde aminozuur bevat. Uiteindelijk bleven de hemoglobinemoleculen "aan elkaar plakken" en vormden lange fibrillaire aggregaten die de rode bloedcel veranderen en leidden tot het verschijnen van een gemuteerde halvemaanvormige rode bloedcel.
Binnen oxyhemoglobine S wordt als gevolg van een verandering in de eiwitconformatie een complementaire plaats gemaskeerd. Gebrek aan toegang ertoe maakt het onmogelijk voor moleculen om in dit oxyhemoglobine met elkaar te verbinden. Er zijn omstandigheden die bevorderlijk zijn voor de vorming van HbS-aggregaten. Ze verhogen de ophoping van deoxyhemoglobine in cellen. Deze kunnen zijn:
- hypoxie;
- alpiene omstandigheden;
- lichamelijke arbeid;
- vliegtuigvlucht.
Sikkelcelanemie
Omdat sikkelvormige erytrocyten een lage permeabiliteit hebben door weefselcapillairen, kunnen ze bloedvaten blokkeren en zo lokale hypoxie creëren. Dit zal de accumulatie van deoxyhemoglobine S in de rode bloedcellen verhogen, evenals de snelheid waarmee S-hemoglobine-aggregaten verschijnen en nog meer voorwaarden scheppen voor deformatie van rode bloedcellen.
Sikkelcelziekte is een homozygote recessieve ziekte die alleen optreedt wanneer beide ouders een paar gemuteerde β-ketengenen doorgeven. Nadat de baby is geboren, manifesteert de ziekte zich pas als grote hoeveelheden HbF zijn veranderd in HbS. Patiënten vertonen klinische symptomen die kenmerkend zijn voor bloedarmoede, dat wil zeggen: hoofdpijn en duizeligheid, hartkloppingen, kortademigheid, zwakte voor infecties, enzovoort.
