Een groot aantal organische stoffen waaruit een levende cel bestaat, wordt gekenmerkt door grote moleculaire afmetingen en zijn biopolymeren. Deze omvatten eiwitten, die 50 tot 80% van de droge massa van de hele cel uitmaken. Eiwitmonomeren zijn aminozuren die aan elkaar zijn gekoppeld door peptidebindingen. Eiwitmacromoleculen hebben verschillende organisatieniveaus en vervullen een aantal belangrijke functies in de cel: opbouwend, beschermend, katalytisch, motorisch, enz. In ons artikel zullen we de structurele kenmerken van peptiden bekijken en ook voorbeelden geven van bolvormige en fibrillaire eiwitten waaruit het menselijk lichaam bestaat.
Organisatievormen van polypeptide-macromoleculen
Aminozuurresten zijn opeenvolgend met elkaar verbonden door sterke covalente bindingen, genaamdpeptide. Ze zijn vrij sterk en houden de primaire structuur van het eiwit in een stabiele toestand, die de vorm van een ketting heeft. De secundaire vorm treedt op wanneer de polypeptideketen in een alfa-helix wordt gedraaid. Het wordt gestabiliseerd door bovendien opkomende waterstofbruggen. De tertiaire of natieve configuratie is van fundamenteel belang, aangezien de meeste bolvormige eiwitten in een levende cel precies zo'n structuur hebben. De spiraal is verpakt in de vorm van een bol of bolletje. De stabiliteit is niet alleen te danken aan het verschijnen van nieuwe waterstofbruggen, maar ook aan de vorming van disulfidebruggen. Ze ontstaan door de interactie van zwavelatomen die het aminozuur cysteïne vormen. Een belangrijke rol bij de vorming van de tertiaire structuur wordt gespeeld door hydrofiele en hydrofobe interacties tussen groepen atomen binnen de peptidestructuur. Als een bolvormig eiwit zich met dezelfde moleculen verbindt via een niet-eiwitbestanddeel, bijvoorbeeld een metaalion, dan ontstaat er een quaternaire configuratie - de hoogste vorm van organisatie van het polypeptide.
Fibrilaire eiwitten
De contractiele, motorische en bouwfuncties in de cel worden uitgevoerd door eiwitten, waarvan de macromoleculen eruitzien als dunne draden - fibrillen. De polypeptiden die de vezels van de huid, het haar en de nagels vormen, worden geclassificeerd als fibrillaire soorten. De bekendste daarvan zijn collageen, keratine en elastine. Ze lossen niet op in water, maar kunnen erin zwellen en een kleverige en stroperige massa vormen. Peptiden met een lineaire structuur maken ook deel uit van de splijtingsspoelfilamenten en vormen het mitotische apparaat van de cel. Zij zijnhechten aan chromosomen, trekken samen en strekken ze uit naar de polen van de cel. Dit proces wordt waargenomen in de anafase van mitose - de deling van somatische cellen van het lichaam, evenals in de reductie- en vergelijkingsstadia van deling van geslachtscellen - meiose. In tegenstelling tot bolvormig eiwit kunnen fibrillen snel uitrekken en samentrekken. De trilharen van ciliaten-schoenen, de flagella van euglena groene of eencellige algen - chlamydomonas zijn opgebouwd uit fibrillen en vervullen de functies van beweging in de eenvoudigste organismen. De samentrekking van spiereiwitten - actine en myosine, die deel uitmaken van spierweefsel, bepalen de verschillende bewegingen van skeletspieren en onderhouden het spierskelet van het menselijk lichaam.
Structuur van bolvormige eiwitten
Peptiden - dragers van moleculen van verschillende stoffen, beschermende eiwitten - immunoglobulinen, hormonen - dit is een onvolledige lijst van eiwitten waarvan de tertiaire structuur de vorm heeft van een bal - bolletjes. Er zijn bepaalde eiwitten in het bloed die bepaalde gebieden op hun oppervlak hebben - actieve centra. Met hun hulp herkennen en hechten ze aan zichzelf de moleculen van biologisch actieve stoffen die worden geproduceerd door de klieren van gemengde en interne secretie. Met behulp van bolvormige eiwitten worden hormonen van de schildklier en geslachtsklieren, bijnieren, thymus en hypofyse afgeleverd aan bepaalde cellen van het menselijk lichaam, uitgerust met speciale receptoren voor hun herkenning.
Membraanpolypeptiden
Het vloeibaar-mozaïekmodel van de structuur van celmembranen is het best aangepast aan hun belangrijke functies: barrière,receptor en transport. De eiwitten die erin zitten, zorgen voor het transport van ionen en deeltjes van bepaalde stoffen, zoals glucose, aminozuren, enz. De eigenschappen van bolvormige dragereiwitten kunnen worden bestudeerd met als voorbeeld de natrium-kaliumpomp. Het zorgt voor de overgang van ionen van de cel naar de intercellulaire ruimte en vice versa. Natriumionen gaan constant naar het midden van het celcytoplasma en kaliumkationen gaan constant de cel uit. Overtreding van de gewenste concentratie van deze ionen leidt tot celdood. Om deze bedreiging te voorkomen, wordt een speciaal eiwit ingebouwd in het celmembraan. De structuur van bolvormige eiwitten is zodanig dat ze de kationen Na+ en K+tegen een concentratiegradiënt dragen met behulp van de energie van adenosinetrifosforzuur.
Structuur en functie van insuline
Oplosbare eiwitten met een bolvormige structuur, die in tertiaire vorm zijn, werken als regulatoren van het metabolisme in het menselijk lichaam. Insuline wordt geproduceerd door de bètacellen van de eilandjes van Langerhans en regelt de bloedsuikerspiegel. Het bestaat uit twee polypeptideketens (α- en β-vormen) verbonden door verschillende disulfidebruggen. Dit zijn covalente bindingen die ontstaan tussen de moleculen van het zwavelhoudende aminozuur cysteïne. Het pancreashormoon bestaat voornamelijk uit een geordende opeenvolging van aminozuureenheden georganiseerd in de vorm van een alfa-helix. Een klein deel ervan heeft de vorm van een β-structuur en aminozuurresiduen zonder strikte oriëntatie in de ruimte.
Hemoglobine
Een klassiek voorbeeld van bolvormige peptidenHet eiwit in het bloed dat de rode kleur van bloed veroorzaakt, is hemoglobine. Het eiwit bevat vier polypeptidegebieden in de vorm van alfa- en bèta-helices, die verbonden zijn door een niet-eiwitcomponent - heem. Het wordt weergegeven door een ijzerion dat polypeptideketens bindt tot één bevestiging die verband houdt met de quaternaire vorm. Zuurstofdeeltjes worden gehecht aan het eiwitmolecuul (in deze vorm wordt het oxyhemoglobine genoemd) en vervolgens naar de cellen getransporteerd. Dit zorgt voor het normale verloop van dissimilatieprocessen, aangezien de cel, om energie te verkrijgen, de organische stoffen die erin zijn binnengekomen oxideert.
Rol van bloedeiwit bij gastransport
Naast zuurstof kan hemoglobine ook koolstofdioxide binden. Kooldioxide wordt geproduceerd als een bijproduct van katabole cellulaire reacties en moet uit de cellen worden verwijderd. Als de ingeademde lucht koolmonoxide - koolmonoxide bevat, kan het een sterke binding vormen met hemoglobine. In dit geval dringt een kleurloze en geurloze giftige stof tijdens het ademen snel door in de cellen van het lichaam, wat vergiftiging veroorzaakt. Bijzonder gevoelig voor hoge concentraties koolmonoxide zijn de hersenstructuren. Er is verlamming van het ademhalingscentrum in de medulla oblongata, wat leidt tot de dood door verstikking.
In ons artikel hebben we de structuur, structuur en eigenschappen van peptiden onderzocht en ook voorbeelden gegeven van bolvormige eiwitten die een aantal belangrijke functies in het menselijk lichaam vervullen.
