Eiwitten zijn organische stoffen. Deze macromoleculaire verbindingen worden gekenmerkt door een bepaalde samenstelling en vallen bij hydrolyse uiteen in aminozuren. Eiwitmoleculen zijn er in een grote verscheidenheid aan vormen, waarvan vele zijn opgebouwd uit meerdere polypeptideketens. Informatie over de structuur van een eiwit wordt gecodeerd in DNA, en het proces van eiwitsynthese wordt translatie genoemd.
Chemische samenstelling van eiwitten
Gemiddeld eiwit bevat:
- 52% koolstof;
- 7% waterstof;
- 12% stikstof;
- 21% zuurstof;
- 3% zwavel.
Eiwitmoleculen zijn polymeren. Om hun structuur te begrijpen, is het noodzakelijk om te weten wat hun monomeren, aminozuren, zijn.
Aminozuren
Ze zijn meestal onderverdeeld in twee categorieën: constant voorkomend en incidenteel voorkomend. De eerste omvatten 18 eiwitmonomeren en nog 2 amiden: asparaginezuur en glutaminezuur. Soms zijn er maar drie zuren.
Deze zuren kunnen op vele manieren worden ingedeeld: door de aard van de zijketens of de lading van hun radicalen, kunnen ze ook worden gedeeld door het aantal CN- en COOH-groepen.
Eiwit primaire structuur
De volgorde van aminozuren in een eiwitketen bepa altde daaropvolgende niveaus van organisatie, eigenschappen en functies. Het belangrijkste type binding tussen monomeren is peptide. Het wordt gevormd door waterstof af te splitsen van het ene aminozuur en een OH-groep van het andere.
Het eerste organisatieniveau van een eiwitmolecuul is de volgorde van aminozuren erin, gewoon een keten die de structuur van eiwitmoleculen bepa alt. Het bestaat uit een "skelet" dat een regelmatige structuur heeft. Dit is een herhalende reeks -NH-CH-CO-. Afzonderlijke zijketens worden weergegeven door aminozuurradicalen (R), hun eigenschappen bepalen de samenstelling van de structuur van eiwitten.
Zelfs als de structuur van eiwitmoleculen hetzelfde is, kunnen ze alleen in eigenschappen verschillen doordat hun monomeren een andere volgorde in de keten hebben. De rangschikking van aminozuren in een eiwit wordt bepaald door genen en dicteert bepaalde biologische functies aan het eiwit. De volgorde van monomeren in moleculen die verantwoordelijk zijn voor dezelfde functie is vaak dichtbij in verschillende soorten. Dergelijke moleculen - dezelfde of vergelijkbare organisatie en dezelfde functies vervullen in verschillende soorten organismen - zijn homologe eiwitten. De structuur, eigenschappen en functies van toekomstige moleculen zijn al vastgelegd in het stadium van synthese van de aminozuurketen.
Enkele gemeenschappelijke kenmerken
De structuur van eiwitten is lange tijd bestudeerd en de analyse van hun primaire structuur stelde ons in staat om enkele generalisaties te maken. De meeste eiwitten worden gekenmerkt door de aanwezigheid van alle twintig aminozuren, waarvan er vooral veel glycine, alanine, asparaginezuur, glutamine en weinig tryptofaan, arginine, methionine,histidine. De enige uitzonderingen zijn bepaalde groepen eiwitten, bijvoorbeeld histonen. Ze zijn nodig voor DNA-verpakkingen en bevatten veel histidine.
Tweede generalisatie: in bolvormige eiwitten zijn er geen algemene patronen in de afwisseling van aminozuren. Maar zelfs polypeptiden met een verre biologische activiteit hebben kleine identieke fragmenten van moleculen.
Secundaire structuur
Het tweede organisatieniveau van de polypeptideketen is de ruimtelijke rangschikking, die wordt ondersteund door waterstofbruggen. Wijs α-helix en β-fold toe. Een deel van de keten heeft geen geordende structuur, dergelijke zones worden amorf genoemd.
De alfa-helix van alle natuurlijke eiwitten is rechtshandig. Zijradicalen van aminozuren in de helix zijn altijd naar buiten gericht en bevinden zich aan weerszijden van zijn as. Als ze niet-polair zijn, zijn ze gegroepeerd aan één kant van de spiraal, wat resulteert in bogen die voorwaarden scheppen voor de convergentie van verschillende spiraalsecties.
Bèta-vouwen - zeer langwerpige spiralen - hebben de neiging om naast elkaar in het eiwitmolecuul te liggen en parallelle en niet-parallelle β-geplooide lagen te vormen.
Tertiaire eiwitstructuur
Het derde organisatieniveau van een eiwitmolecuul is het vouwen van spiralen, vouwen en amorfe secties tot een compacte structuur. Dit komt door de interactie van de zijradicalen van de monomeren met elkaar. Dergelijke verbindingen zijn onderverdeeld in verschillende typen:
- waterstofbindingen vormen zich tussen polaire radicalen;
- hydrofoob– tussen niet-polaire R-groepen;
- elektrostatische aantrekkingskracht (ionische bindingen) – tussen groepen waarvan de ladingen tegengesteld zijn;
- disulfidebruggen tussen cysteïneradicalen.
Het laatste type binding (–S=S-) is een covalente interactie. Disulfidebruggen versterken eiwitten, hun structuur wordt duurzamer. Maar dergelijke verbindingen zijn niet vereist. Er kan bijvoorbeeld heel weinig cysteïne in de polypeptideketen zijn, of de radicalen ervan bevinden zich in de buurt en kunnen geen "brug" vormen.
Het vierde organisatieniveau
Niet alle eiwitten vormen een quaternaire structuur. De structuur van eiwitten op het vierde niveau wordt bepaald door het aantal polypeptideketens (protomeren). Ze zijn onderling verbonden door dezelfde bindingen als het vorige organisatieniveau, met uitzondering van disulfidebruggen. Een molecuul bestaat uit verschillende protomeren, die elk hun eigen speciale (of identieke) tertiaire structuur hebben.
Alle organisatieniveaus bepalen de functies die de resulterende eiwitten zullen uitvoeren. De structuur van eiwitten op het eerste organisatieniveau bepa alt zeer nauwkeurig hun latere rol in de cel en het lichaam als geheel.
Eiwitfuncties
Het is moeilijk voor te stellen hoe belangrijk de rol van eiwitten bij celactiviteit is. Hierboven hebben we hun structuur onderzocht. De functies van eiwitten zijn er rechtstreeks van afhankelijk.
Door een (structurele) functie uit te voeren, vormen ze de basis van het cytoplasma van elke levende cel. Deze polymeren zijn het belangrijkste materiaal van alle celmembranen wanneer:zijn gecomplexeerd met lipiden. Dit omvat ook de verdeling van de cel in compartimenten, die elk hun eigen reacties hebben. Het feit is dat elk complex van cellulaire processen zijn eigen omstandigheden vereist, vooral de pH van het medium speelt een belangrijke rol. Eiwitten bouwen dunne partities die de cel in zogenaamde compartimenten verdelen. En het fenomeen zelf wordt compartimentering genoemd.
De katalytische functie is om alle reacties van de cel te reguleren. Alle enzymen zijn van oorsprong eenvoudige of complexe eiwitten.
Elke vorm van beweging van organismen (werk van spieren, beweging van protoplasma in een cel, flikkeren van trilharen in protozoa, enz.) wordt uitgevoerd door eiwitten. Door de structuur van eiwitten kunnen ze bewegen, vezels en ringen vormen.
De transportfunctie is dat veel stoffen door speciale dragereiwitten door het celmembraan worden getransporteerd.
De hormonale rol van deze polymeren is meteen duidelijk: een aantal hormonen zijn eiwitten van structuur, bijvoorbeeld insuline, oxytocine.
De reservefunctie wordt bepaald door het feit dat eiwitten afzettingen kunnen vormen. Bijvoorbeeld ei-valgumin, melkcaseïne, plantaardige zaadeiwitten - ze slaan een grote hoeveelheid voedingsstoffen op.
Alle pezen, gewrichtsgewrichten, botten van het skelet, hoeven worden gevormd door eiwitten, wat ons naar hun volgende functie brengt: ondersteunen.
Eiwitmoleculen zijn receptoren die selectieve herkenning van bepaalde stoffen uitvoeren. In deze rol zijn vooral glycoproteïnen en lectines bekend.
Het belangrijksteimmuniteitsfactoren - antilichamen en het complementsysteem zijn van oorsprong eiwitten. Het proces van bloedstolling is bijvoorbeeld gebaseerd op veranderingen in het fibrinogeen-eiwit. De binnenwanden van de slokdarm en de maag zijn bekleed met een beschermende laag slijmvlieseiwitten - licines. Toxines zijn ook eiwitten van oorsprong. De basis van de huid die het lichaam van dieren beschermt, is collageen. Al deze eiwitfuncties zijn beschermend.
Nou, de laatste functie is regelgevend. Er zijn eiwitten die het werk van het genoom regelen. Dat wil zeggen, ze reguleren transcriptie en vertaling.
Hoe belangrijk de rol van eiwitten ook is, de structuur van eiwitten is al heel lang door wetenschappers ontrafeld. En nu ontdekken ze nieuwe manieren om deze kennis te gebruiken.
