Een van de definities van leven is als volgt: "Het leven is een manier van bestaan van eiwitlichamen." Op onze planeet bevatten alle organismen zonder uitzondering organische stoffen als eiwitten. Dit artikel beschrijft eenvoudige en complexe eiwitten, identificeert verschillen in moleculaire structuur en houdt ook rekening met hun functies in de cel.
Wat zijn eiwitten
Vanuit het oogpunt van biochemie zijn dit hoogmoleculaire organische polymeren, waarvan de monomeren 20 soorten verschillende aminozuren zijn. Ze zijn onderling verbonden door covalente chemische bindingen, ook wel peptidebindingen genoemd. Omdat eiwitmonomeren amfotere verbindingen zijn, bevatten ze zowel een aminogroep als een functionele carboxylgroep. Er vindt een chemische CO-NH-binding tussen hen plaats.
Als een polypeptide uit aminozuurresten bestaat, vormt het een eenvoudig eiwit. Polymeermoleculen die bovendien metaalionen, vitamines, nucleotiden en koolhydraten bevatten, zijn complexe eiwitten. volgende wijoverweeg de ruimtelijke structuur van polypeptiden.
Organisatieniveaus van eiwitmoleculen
Ze zijn er in vier verschillende configuraties. De eerste structuur is lineair, het is de eenvoudigste en heeft de vorm van een polypeptideketen; tijdens de spiralisering worden extra waterstofbruggen gevormd. Ze stabiliseren de helix, die de secundaire structuur wordt genoemd. Het tertiaire organisatieniveau heeft eenvoudige en complexe eiwitten, de meeste plantaardige en dierlijke cellen. De laatste configuratie, de quaternaire, komt voort uit de interactie van verschillende moleculen van de natieve structuur, verenigd door co-enzymen, dit is de structuur van complexe eiwitten die verschillende functies in het lichaam vervullen.
Diversiteit van eenvoudige eiwitten
Deze groep polypeptiden is niet talrijk. Hun moleculen bestaan alleen uit aminozuurresten. Eiwitten zijn bijvoorbeeld histonen en globulinen. De eerste worden gepresenteerd in de structuur van de kern en worden gecombineerd met DNA-moleculen. De tweede groep - globulinen - worden beschouwd als de belangrijkste componenten van bloedplasma. Een eiwit zoals gammaglobuline vervult de functies van immuunbescherming en is een antilichaam. Deze verbindingen kunnen complexen vormen die complexe koolhydraten en eiwitten bevatten. Fibrilaire eenvoudige eiwitten zoals collageen en elastine maken deel uit van het bindweefsel, kraakbeen, pezen en huid. Hun belangrijkste functies zijn constructie en ondersteuning.
Eiwittubuline maakt deel uit van microtubuli, die componenten zijn van cilia en flagella van eencellige organismen zoals ciliaten, euglena en parasitaire flagellaten. Hetzelfde eiwit wordt gevonden in meercellige organismen (sperma flagella, trilhaartjes, trilhaarepitheel van de dunne darm).
Albumine-eiwit heeft een opslagfunctie (bijvoorbeeld eiwit). In het endosperm van zaden van graanplanten - rogge, rijst, tarwe - hopen eiwitmoleculen zich op. Ze worden cellulaire insluitsels genoemd. Deze stoffen worden door de zaadkiem aan het begin van zijn ontwikkeling gebruikt. Bovendien is het hoge eiwitgeh alte in tarwekorrels een zeer belangrijke indicator voor de bloemkwaliteit. Brood gebakken van meel rijk aan gluten heeft een hoge smaak en is gezonder. Gluten zit in de zogenaamde durumtarwevariëteiten. Het bloedplasma van diepzeevissen bevat eiwitten die voorkomen dat ze dood gaan door de kou. Ze hebben antivries-eigenschappen en voorkomen de dood van het lichaam bij lage watertemperaturen. Aan de andere kant bevat de celwand van thermofiele bacteriën die in geothermische bronnen leven eiwitten die hun natuurlijke configuratie (tertiaire of quaternaire structuur) kunnen behouden en niet denatureren in het temperatuurbereik van +50 tot + 90 °С.
Proteïden
Dit zijn complexe eiwitten, die worden gekenmerkt door een grote diversiteit vanwege de verschillende functies die ze vervullen. Zoals eerder opgemerkt, bevat deze groep polypeptiden, naast het eiwitgedeelte, een prosthetische groep. Onder invloed van verschillende factoren, zoals hoge temperatuur, zouten van zware metalen, geconcentreerde logen en zuren, kunnen complexe eiwitten hunruimtelijke vorm, waardoor het vereenvoudigd wordt. Dit fenomeen wordt denaturatie genoemd. De structuur van complexe eiwitten wordt verbroken, waterstofbruggen worden verbroken en moleculen verliezen hun eigenschappen en functies. In de regel is denaturatie onomkeerbaar. Maar voor sommige polypeptiden die katalytische, motorische en signaalfuncties vervullen, is renaturatie mogelijk - herstel van de natuurlijke structuur van het eiwit.
Als de werking van de destabiliserende factor gedurende lange tijd plaatsvindt, wordt het eiwitmolecuul volledig vernietigd. Dit leidt tot splitsing van de peptidebindingen van de primaire structuur. Het is niet meer mogelijk om het eiwit en zijn functies te herstellen. Dit fenomeen wordt vernietiging genoemd. Een voorbeeld is het koken van kippeneieren: vloeibaar eiwit - albumine, dat zich in de tertiaire structuur bevindt, wordt volledig vernietigd.
Eiwitbiosynthese
Bedenk nogmaals dat de samenstelling van de polypeptiden van levende organismen 20 aminozuren omvat, waaronder essentiële. Dit zijn lysine, methionine, fenylalanine, enz. Ze komen de bloedbaan binnen vanuit de dunne darm na de afbraak van eiwitproducten erin. Om niet-essentiële aminozuren (alanine, proline, serine) te synthetiseren, gebruiken schimmels en dieren stikstofhoudende verbindingen. Planten, die autotrofen zijn, vormen onafhankelijk alle noodzakelijke samengestelde monomeren, die complexe eiwitten vertegenwoordigen. Om dit te doen, gebruiken ze nitraten, ammoniak of vrije stikstof in hun assimilatiereacties. In micro-organismen voorzien sommige soorten zichzelf van een complete set aminozuren, terwijl in andere slechts enkele monomeren worden gesynthetiseerd. Stadiaeiwitbiosynthese vindt plaats in de cellen van alle levende organismen. Transcriptie vindt plaats in de kern en translatie vindt plaats in het cytoplasma van de cel.
De eerste fase - de synthese van de mRNA-precursor vindt plaats met de deelname van het enzym RNA-polymerase. Het verbreekt waterstofbruggen tussen DNA-strengen en op een ervan assembleert het, volgens het principe van complementariteit, een pre-mRNA-molecuul. Het wordt in plakjes gesneden, dat wil zeggen, het rijpt en verlaat vervolgens de kern in het cytoplasma, waarbij een matrixribonucleïnezuur wordt gevormd.
Voor de implementatie van de tweede fase is het noodzakelijk om speciale organellen te hebben - ribosomen, evenals moleculen van informatieve en transportribonucleïnezuren. Een andere belangrijke voorwaarde is de aanwezigheid van ATP-moleculen, aangezien plastische uitwisselingsreacties, waaronder eiwitbiosynthese, plaatsvinden bij energieabsorptie.
Enzymen, hun structuur en functies
Dit is een grote groep eiwitten (ongeveer 2000) die fungeren als stoffen die de snelheid van biochemische reacties in cellen beïnvloeden. Ze kunnen eenvoudig (trepsine, pepsine) of complex zijn. Complexe eiwitten bestaan uit een co-enzym en een apo-enzym. De specificiteit van het eiwit zelf met betrekking tot de verbindingen waarop het inwerkt, bepa alt het co-enzym en de activiteit van de eiwitten wordt alleen waargenomen wanneer de eiwitcomponent is geassocieerd met het apo-enzym. De katalytische activiteit van een enzym is niet afhankelijk van het gehele molecuul, maar alleen van de actieve plaats. De structuur komt overeen met de chemische structuur van de gekatalyseerde stof volgens het principe"key-lock", dus de werking van enzymen is strikt specifiek. De functies van complexe eiwitten zijn zowel deelname aan metabole processen als hun gebruik als acceptoren.
Klassen van complexe eiwitten
Ze zijn ontwikkeld door biochemici op basis van 3 criteria: fysische en chemische eigenschappen, functionele kenmerken en specifieke structurele kenmerken van eiwitten. De eerste groep omvat polypeptiden die verschillen in elektrochemische eigenschappen. Ze zijn onderverdeeld in basisch, neutraal en zuur. Met betrekking tot water kunnen eiwitten hydrofiel, amfifiel en hydrofoob zijn. De tweede groep omvat enzymen, die eerder door ons werden overwogen. De derde groep omvat polypeptiden die verschillen in de chemische samenstelling van prosthetische groepen (dit zijn chromoproteïnen, nucleoproteïnen, metalloproteïnen).
Laten we de eigenschappen van complexe eiwitten eens nader bekijken. Een zuur eiwit dat deel uitmaakt van ribosomen bevat bijvoorbeeld 120 aminozuren en is universeel. Het wordt gevonden in eiwitsynthetiserende organellen van zowel prokaryotische als eukaryote cellen. Een andere vertegenwoordiger van deze groep, het S-100-eiwit, bestaat uit twee ketens die zijn verbonden door een calciumion. Het maakt deel uit van de neuronen en neuroglia - het ondersteunende weefsel van het zenuwstelsel. Een gemeenschappelijke eigenschap van alle zure eiwitten is een hoog geh alte aan dibasische carbonzuren: glutamine en asparaginezuur. Alkalische eiwitten omvatten histonen - eiwitten die deel uitmaken van de nucleïnezuren van DNA en RNA. Een kenmerk van hun chemische samenstelling is een grote hoeveelheid lysine en arginine. Histonen vormen samen met het chromatine van de kern chromosomen - de belangrijkste structuren van celerfelijkheid. Deze eiwitten zijn betrokken bij de processen van transcriptie en translatie. Amfifiele eiwitten zijn algemeen aanwezig in celmembranen en vormen een lipoproteïne-dubbellaag. Dus, na bestudering van de hierboven besproken groepen van complexe eiwitten, waren we ervan overtuigd dat hun fysisch-chemische eigenschappen worden bepaald door de structuur van de eiwitcomponent en prothetische groepen.
Sommige complexe celmembraaneiwitten zijn in staat om verschillende chemische verbindingen, zoals antigenen, te herkennen en erop te reageren. Dit is een signaalfunctie van eiwitten, het is erg belangrijk voor de processen van selectieve absorptie van stoffen die uit de externe omgeving komen en voor de bescherming ervan.
Glycoproteïnen en proteoglycanen
Het zijn complexe eiwitten die van elkaar verschillen in de biochemische samenstelling van de prothesegroepen. Als de chemische bindingen tussen de eiwitcomponent en het koolhydraatdeel covalent-glycosidisch zijn, worden dergelijke stoffen glycoproteïnen genoemd. Hun apo-enzym wordt weergegeven door moleculen van mono- en oligosachariden, voorbeelden van dergelijke eiwitten zijn protrombine, fibrinogeen (eiwitten die betrokken zijn bij bloedstolling). Cortico- en gonadotrope hormonen, interferonen, membraanenzymen zijn ook glycoproteïnen. In proteoglycaanmoleculen is het eiwitdeel slechts 5%, de rest v alt op de prosthetische groep (heteropolysaccharide). Beide delen zijn verbonden door een glycosidische binding van de OH-threonine- en argininegroepen en de NH₂-glutamine- en lysinegroepen. Proteoglycaanmoleculen spelen een zeer belangrijke rol in het water-zoutmetabolisme van de cel. Onderstaandpresenteert een tabel met complexe eiwitten die door ons zijn bestudeerd.
| Glycoproteïnen | Proteoglycanen |
| Structuurcomponenten van prothesegroepen | |
| 1. Monosachariden (glucose, galactose, mannose) | 1. Hyaluronzuur |
| 2. Oligosachariden (m altose, lactose, sucrose) | 2. Chondroïtinezuur. |
| 3. Geacetyleerde aminoderivaten van monosachariden | 3. Heparine |
| 4. Deoxysachariden | |
| 5. Neuramic en sialic zuren | |
Metalloproteïnen
Deze stoffen bevatten ionen van een of meer metalen in hun moleculen. Overweeg voorbeelden van complexe eiwitten die tot de bovenstaande groep behoren. Dit zijn voornamelijk enzymen zoals cytochroomoxidase. Het bevindt zich op de cristae van mitochondriën en activeert de ATP-synthese. Ferrine en transferrine zijn eiwitten die ijzerionen bevatten. De eerste zet ze af in cellen, en de tweede is een transporteiwit in het bloed. Een ander metalloproteïne is alfa-amelase, het bevat calciumionen, maakt deel uit van speeksel en pancreassap en neemt deel aan de afbraak van zetmeel. Hemoglobine is zowel een metalloproteïne als een chromoproteïne. Het vervult de functies van een transporteiwit, dat zuurstof vervoert. Als resultaat wordt de verbinding oxyhemoglobine gevormd. Wanneer koolmonoxide, ook wel koolmonoxide genoemd, wordt ingeademd, vormen de moleculen een zeer stabiele verbinding met hemoglobine van erytrocyten. Het verspreidt zich snel door organen en weefsels en veroorzaakt vergiftiging.cellen. Als gevolg hiervan treedt bij langdurige inademing van koolmonoxide de dood op door verstikking. Hemoglobine draagt ook gedeeltelijk koolstofdioxide over dat gevormd wordt in de processen van katabolisme. Met de bloedstroom komt koolstofdioxide de longen en nieren binnen, en van daaruit - in de externe omgeving. In sommige schaal- en weekdieren is hemocyanine het zuurstofdragende eiwit. In plaats van ijzer bevat het koperionen, dus het bloed van dieren is niet rood, maar blauw.
Chlorofylfuncties
Zoals we eerder vermeldden, kunnen complexe eiwitten complexen vormen met pigmenten - gekleurde organische stoffen. Hun kleur hangt af van chromoform-groepen die selectief bepaalde spectra van zonlicht absorberen. In plantencellen bevinden zich groene plastiden - chloroplasten die het pigment chlorofyl bevatten. Het bestaat uit magnesiumatomen en de meerwaardige alcohol fytol. Ze zijn geassocieerd met eiwitmoleculen en de chloroplasten zelf bevatten thylakoïden (platen) of membranen die in stapels zijn verbonden - grana. Ze bevatten fotosynthetische pigmenten - chlorofylen - en extra carotenoïden. Hier zijn alle enzymen die worden gebruikt bij fotosynthetische reacties. Zo vervullen chromoproteïnen, waaronder chlorofyl, de belangrijkste functies in het metabolisme, namelijk in de reacties van assimilatie en dissimilatie.
Virale eiwitten
Ze worden bewaard door vertegenwoordigers van niet-cellulaire levensvormen die deel uitmaken van het Vira-rijk. Virussen hebben geen eigen eiwitsynthese-apparaat. Nucleïnezuren, DNA of RNA, kunnen synthese veroorzakeneigen deeltjes door de cel zelf besmet met het virus. Eenvoudige virussen bestaan alleen uit eiwitmoleculen die compact zijn geassembleerd tot spiraalvormige of polyedrische structuren, zoals het tabaksmozaïekvirus. Complexe virussen hebben een extra membraan dat deel uitmaakt van het plasmamembraan van de gastheercel. Het kan glycoproteïnen bevatten (hepatitis B-virus, pokkenvirus). De belangrijkste functie van glycoproteïnen is de herkenning van specifieke receptoren op het membraan van de gastheercel. Aanvullende virale enveloppen bevatten ook enzymeiwitten die zorgen voor DNA-replicatie of RNA-transcriptie. Op basis van het voorgaande kan de volgende conclusie worden getrokken: de envelopeiwitten van virale deeltjes hebben een specifieke structuur die afhangt van de membraaneiwitten van de gastheercel.
In dit artikel hebben we complexe eiwitten gekarakteriseerd, hun structuur en functies bestudeerd in de cellen van verschillende levende organismen.
