Een complex eiwit bevat naast de eiwitcomponent zelf een extra groep van een andere aard (prothese). Koolhydraten, lipiden, metalen, fosforzuurresiduen, nucleïnezuren werken als deze component. Dit artikel zal je vertellen hoe eenvoudige eiwitten verschillen van complexe, in welke soorten deze stoffen zijn onderverdeeld en wat hun kenmerken zijn. Het belangrijkste verschil tussen de beschouwde stoffen is hun samenstelling.
Complexe eiwitten: definitie
Dit zijn tweecomponentenstoffen, waaronder een eenvoudig eiwit (peptideketens) en een niet-eiwitstof (prothesegroep). Tijdens hun hydrolyse worden aminozuren, een niet-eiwitdeel en vervalproducten gevormd. Hoe verschillen eenvoudige eiwitten van complexe? De eerste bestaan alleen uit aminozuren.
Classificatie en karakterisering van complexe eiwitten
Deze stoffen zijn onderverdeeld in typen, afhankelijk van het type aanvullende groep. te complexereneiwitten zijn onder meer:
- Glycoproteïnen zijn eiwitten waarvan de moleculen een koolhydraatresidu bevatten. Onder hen worden proteoglycanen (componenten van de intercellulaire ruimte) onderscheiden, die mucopolysacchariden in hun structuur bevatten. Glycoproteïnen omvatten immunoglobulinen.
- Lipoproteïnen bevatten een lipidecomponent. Deze omvatten apolipoproteïnen, die de functie vervullen van het leveren van lipidentransport.
- Metalloproteïnen bevatten metaalionen (koper, mangaan, ijzer, enz.) gebonden door een donor-acceptorinteractie. Deze groep omvat geen heemeiwitten, die verbindingen van de profyrinering met ijzer bevatten en verbindingen die qua structuur gelijkaardig zijn (met name chlorofyl).
- Nucleoproteïnen zijn eiwitten die niet-covalente bindingen hebben met nucleïnezuren (DNA, RNA). Deze omvatten chromatine, een bestanddeel van chromosomen.
- 5. Fosfoproteïnen, waaronder caseïne (een complex wrongeleiwit), omvatten covalent gebonden fosforzuurresiduen.
Chromoproteïnen worden verenigd door de kleur van de prothesecomponent. Deze klasse omvat heemeiwitten, chlorofylen en flavoproteïnen
Kenmerken van glycoproteïnen en proteoglycanen
Deze eiwitten zijn complexe stoffen. Proteoglycanen bevatten een groot aandeel koolhydraten (80-85%), in conventionele glycoproteïnen is het geh alte 15-20%. Uronzuren zijn alleen aanwezig in het proteoglycaanmolecuul; hun koolhydraten worden gekenmerkt door een regelmatige structuur met zich herhalende eenheden. Wat is de structuur en functie van complexe glycoproteïne-eiwitten? Hun koolhydraatketens bevatten slechts 15 schakels en zijn onregelmatig.structuur. In de structuur van glycoproteïnen wordt de verbinding van een koolhydraat met een eiwitcomponent gewoonlijk uitgevoerd via aminozuurresiduen zoals serine of asspargine.
Functies van glycoproteïnen:
- Ze maken deel uit van de bacteriële celwand, bindbot en kraakbeenweefsel, omgeven collageen- en elastinevezels.
- Speel een beschermende rol. Antilichamen, interferonen, bloedstollingsfactoren (protrombine, fibrinogeen) hebben bijvoorbeeld deze structuur.
- Zijn receptoren die interageren met een effector - een klein niet-eiwitmolecuul. De laatste, die zich bij het eiwit voegt, leidt tot een verandering in zijn conformatie, wat leidt tot een bepaalde intracellulaire respons.
- Voer de hormonale functie uit. De glycoproteïnen omvatten gonadotrope, adrenocorticotrope en schildklierstimulerende hormonen.
- Transport stoffen in het bloed en ionen door het celmembraan (transferrine, transcortine, albumine, Na+, K+ -ATPase).
Glycoproteïne-enzymen omvatten cholinesterase en nuclease.
Meer over proteoglycanen
Gewoonlijk omvat het complexe eiwit proteoglycaan in zijn structuur grote koolhydraatketens met zich herhalende disaccharideresiduen, bestaande uit een soort uronzuur en een aminosuiker. Oligo- of polysacharideketens worden glycanen genoemd. De eerstgenoemde bevatten gewoonlijk 2-10 monomere eenheden.
Afhankelijk van de structuur van koolhydraatketens worden er verschillende soorten onderscheiden, bijvoorbeeld zuurheteropolysachariden met een groot aantal zure groepen of glycosaminoglycanen, waaronder aminogroepen. De laatste omvatten:
- Hyaluronzuur, dat actief wordt gebruikt in cosmetica.
- Heparine, dat de bloedstolling voorkomt.
- Keratan sulfaten zijn componenten van kraakbeen en hoornvlies.
- Chondroïtinesulfaten maken deel uit van kraakbeen en gewrichtsvloeistof.
Deze polymeren zijn componenten van proteoglycanen die de intercellulaire ruimte vullen, water vasthouden, de bewegende delen van de gewrichten smeren en hun structurele componenten zijn. Door de hydrofiliciteit (goede oplosbaarheid in water) van proteoglycanen kunnen ze een barrière vormen voor grote moleculen en micro-organismen in de intercellulaire ruimte. Met hun hulp wordt een gelei-achtige matrix gecreëerd, waarin vezels van andere belangrijke eiwitten, zoals collageen, worden ondergedompeld. De strengen in het proteoglycaanmedium hebben de vorm van een boom.
Kenmerken en soorten lipoproteïnen
Het complexe eiwit-lipoproteïne heeft een goed gedefinieerde dubbele hydrofiele en hydrofobe aard. De kern van het molecuul (hydrofoob deel) wordt gevormd door niet-polaire cholesterolesters en triacylglyceriden.
Buiten in de hydrofiele zone bevinden zich het eiwitgedeelte, fosfolipiden, cholesterol. Er zijn verschillende soorten lipoproteïne-eiwitten, afhankelijk van hun structuur.
Hoofdklassen van lipoproteïnen:
- Hoge dichtheid complex eiwit (HDL, α-lipoproteïnen). Verplaatst cholesterol naar de lever en perifere weefsels.
- Lage dichtheid (LDL, β-lipoproteïnen). Behalvecholesterol wordt getransporteerd door triacylglyceriden en fosfolipiden.
- Zeer lage dichtheid (VLDL, pre-β-lipoproteïnen). Voer een functie uit die lijkt op LDL.
- Chylomicrons (XM). Transporteer vetzuren en cholesterol uit de darmen na voedselinname.
Zo'n vasculaire pathologie als atherosclerose treedt op als gevolg van een onjuiste verhouding van verschillende soorten lipoproteïnen in het bloed. Volgens de kenmerken van de samenstelling kunnen verschillende trends in de structuur van fosfolipiden (van HDL tot chylomicronen) worden geïdentificeerd: een afname van het aandeel eiwit (van 80 naar 10%) en fosfolipiden, een toename van het percentage triacylglyceriden (van 20 tot 90%).
Er zijn veel belangrijke enzymen onder metalloproteïnen
Metalloproteïne kan ionen van verschillende metalen bevatten. Hun aanwezigheid beïnvloedt de oriëntatie van het substraat in de actieve (katalytische) plaats van het enzym. Metaalionen zijn gelokaliseerd in de actieve plaats en spelen een belangrijke rol in de katalytische reactie. Vaak fungeert het ion als elektronenacceptor.
Voorbeelden van metalen in de structuur van enzymatische metalloproteïnen:
- Koper maakt deel uit van de samenstelling van cytochroomoxidase, dat samen met heem een ion van dit metaal bevat. Het enzym is betrokken bij de vorming van ATP tijdens de werking van de ademhalingsketen.
- IJzer bevat enzymen zoals ferritine, dat de functie van ijzerafzetting in de cel vervult; transferrine - een drager van ijzer in het bloed; catalase is verantwoordelijk voor de neutralisatiereactie van waterstofperoxide.
- Zink is een metaalkenmerk vanalcoholdehydrogenase betrokken bij de oxidatie van ethyl en soortgelijke alcoholen; lactaatdehydrogenase - een enzym in het metabolisme van melkzuur; koolzuuranhydrase dat de vorming van koolzuur uit CO2 en H2O katalyseert; alkalische fosfatase, die de hydrolytische splitsing van fosforzuuresters met verschillende verbindingen uitvoert; α2-macroglobuline is een anti-protease bloedeiwit.
- Selenium maakt deel uit van thyroperoxidase, dat betrokken is bij de vorming van schildklierhormonen; glutathionperoxidase, dat een antioxiderende functie vervult.
- Calcium is kenmerkend voor de structuur van α-amylase, een enzym voor de hydrolytische afbraak van zetmeel.
Fosfoproteïnen
Wat zit er in de complexe eiwitten van fosfoproteïnen? Deze categorie wordt gekenmerkt door de aanwezigheid van een fosfaatgroep, die via aminozuren met hydroxyl (tyrosine, serine of threonine) met het eiwitdeel wordt geassocieerd. Wat is de functie van fosforzuur in de eiwitstructuur? Het verandert de structuur van het molecuul, geeft het een lading, verhoogt de oplosbaarheid, beïnvloedt de eigenschappen van het eiwit. Voorbeelden van fosfoproteïnen zijn melkcaseïne en ei-albumine, maar enzymen bevinden zich meestal in deze categorie van complexe eiwitten.
De fosfaatgroep speelt een belangrijke functionele rol, omdat veel eiwitten er niet permanent aan gebonden zijn. In de cel vinden voortdurend fosforylerings- en defosforyleringsprocessen plaats. Als gevolg hiervan wordt de regulatie van het werk van eiwitten uitgevoerd. Als histonen bijvoorbeeld eiwitten zijn die zijn verbonden met nucleïnezuren, passeren zein een gefosforyleerde toestand, dan neemt de activiteit van het genoom (genetisch materiaal) toe. De activiteit van enzymen als glycogeensynthase en glycogeenfosforylase hangt af van fosforylering.
Nucleoproteïnen
Nucleoproteïnen zijn eiwitten die zijn gekoppeld aan nucleïnezuren. Ze vormen een integraal onderdeel van de opslag en regulatie van genetisch materiaal, het werk van ribosomen die de functie van eiwitsynthese vervullen. De eenvoudigste levensvormen van virussen kunnen ribo- en deoxyribonucleoproteïnen worden genoemd, omdat ze zijn samengesteld uit genetisch materiaal en eiwitten.
Hoe werken deoxyribonucleïnezuur (DNA) en histonen op elkaar in? In chromatine worden 2 soorten eiwitten geassocieerd met DNA onderscheiden (histon en niet-histon). De eerstgenoemde zijn betrokken bij de beginfase van DNA-verdichting. Een nucleïnezuurmolecuul wikkelt zich rond eiwitten om nucleosomen te vormen. De resulterende draad is vergelijkbaar met kralen, ze vormen een supercoiled structuur (chromatine fibril) en een supercoil (interfase chromonema). Door de werking van histon-eiwitten en eiwitten van hogere niveaus wordt het DNA duizenden keren kleiner gemaakt. Het is voldoende om de grootte van de chromosomen en de lengte van het nucleïnezuur te vergelijken om het belang van eiwitten te beoordelen (respectievelijk 6-9 cm en 10-6 µm).
Wat zijn chromoproteïnen
Chromoproteïnen bevatten zeer diverse groepen die maar één ding gemeen hebben: de aanwezigheid van kleur in de prothesecomponent. Complexe eiwitten van deze categorie zijn onderverdeeld in: hemoproteïnen (bevatten heem in de structuur), retinale eiwitten (vitamine A), flavoproteïnen (vitamine B2),cobamide-eiwitten (vitamine B12).
Hemoproteïnen worden ingedeeld op basis van hun functies in niet-enzymatische (hemoglobine- en myoglobine-eiwit) en enzymen (cytochromen, catalase, peroxidase).
Flavoproteïnen bevatten als prothetische component derivaten van vitamine B2 flavine mononucleotide (FMN) of flavine adenine dinucleotide (FAD). Deze enzymen zijn ook betrokken bij redoxtransformaties. Deze omvatten oxidoreductasen.
Wat zijn cytochromen?
Zoals hierboven beschreven, is heem samengesteld uit porfyrine. De structuur omvat 4 pyrroolringen en ferro-ijzer. Een speciale groep heem-enzymen - cytochromen, die verschillen in de samenstelling van aminozuren en het aantal peptideketens, zijn gespecialiseerd in het uitvoeren van redoxreacties, die zorgen voor de overdracht van elektronen in de ademhalingsketen. Deze enzymen zijn betrokken bij microsomale oxidatie - de eerste reacties van biotransformatie van xenobiotica, wat leidt tot hun neutralisatie, en de uitwisseling van veel exogene en exogene stoffen, bijvoorbeeld steroïden, verzadigde vetzuren.
Invloed van de prothesegroep
De prothetische groep, die deel uitmaakt van complexe eiwitten, beïnvloedt de eigenschappen ervan: verandert de lading, oplosbaarheid, thermoplasticiteit. Zo hebben bijvoorbeeld fosforzuurresten of monosachariden. Het koolhydraatgedeelte in de samenstelling van een complex eiwit beschermt het tegen proteolyse (vernietiging als gevolg van het hydrolyseproces), beïnvloedt de penetratie van moleculen door de celmembraan, hun afscheiding en sortering. Het lipidefragment maakt de vorming van eiwitkanalen mogelijk voor het transport van slecht in water oplosbare (hydrofobe) verbindingen.
De structuur en functies van complexe eiwitten zijn volledig afhankelijk van de prothesegroep. Zo bindt ijzerhoudend heem in hemoglobine zuurstof en koolstofdioxide. Door de nucleoproteïnen die gevormd worden door de interactie van histonen, protaminen met DNA of RNA, wordt het genetisch materiaal beschermd, compact opgeslagen en wordt RNA gebonden tijdens de eiwitsynthese. Nucleoproteïnen zijn stabiele complexen van eiwitten en nucleïnezuren.
Conclusie
Dus complexe eiwitten vervullen een breed scala aan functies in het lichaam. Daarom is de inname van macro- en micronutriënten zo belangrijk voor het behoud van de gezondheid. Metalen maken deel uit van veel enzymen. Als u de biochemie, de kenmerken van uw gezondheid en de ecologische toestand van de woonplaats kent, kunt u uw eigen dieet aanpassen. Wijs bijvoorbeeld gebieden toe die worden gekenmerkt door een tekort aan een element. De aanvullende introductie in de voeding in de vorm van supplementen stelt u in staat om het tekort aan te vullen.
