Eiwitten zijn een van de belangrijke organische elementen van elke levende cel van het lichaam. Ze vervullen vele functies: ondersteunend, signalerend, enzymatisch, transporterend, structureel, receptor, enz. De primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuren van eiwitten zijn belangrijke evolutionaire aanpassingen geworden. Waar zijn deze moleculen van gemaakt? Waarom is de juiste conformatie van eiwitten in de lichaamscellen zo belangrijk?
Structurele componenten van eiwitten
De monomeren van elke polypeptideketen zijn aminozuren (AA). Deze organische verbindingen met een laag molecuulgewicht komen vrij veel voor in de natuur en kunnen bestaan als onafhankelijke moleculen die hun eigen functies vervullen. Onder hen zijn het transport van stoffen, de ontvangst, remming of activering van enzymen.
Er zijn in totaal ongeveer 200 biogene aminozuren, maar slechts 20 daarvan kunnen eiwitmonomeren zijn. Ze lossen gemakkelijk op in water, hebben een kristallijne structuur en veel smaken zoet.
C chemischVanuit het oogpunt van AA zijn dit moleculen die noodzakelijkerwijs twee functionele groepen bevatten: -COOH en -NH2. Met behulp van deze groepen vormen aminozuren ketens die met elkaar in verbinding staan via een peptidebinding.
Elk van de 20 proteïnogene aminozuren heeft zijn eigen radicaal, afhankelijk van welke de chemische eigenschappen variëren. Volgens de samenstelling van dergelijke radicalen worden alle AA's in verschillende groepen ingedeeld.
- Niet-polair: isoleucine, glycine, leucine, valine, proline, alanine.
- Polair en ongeladen: threonine, methionine, cysteïne, serine, glutamine, asparagine.
- Aromatisch: tyrosine, fenylalanine, tryptofaan.
- Polair en negatief geladen: glutamaat, aspartaat.
- Polair en positief geladen: arginine, histidine, lysine.
Elk organisatieniveau van de eiwitstructuur (primair, secundair, tertiair, quaternair) is gebaseerd op een polypeptideketen bestaande uit AA. Het enige verschil is hoe deze reeks in de ruimte wordt gevouwen en met behulp van welke chemische bindingen deze conformatie in stand wordt gehouden.
Eiwit primaire structuur
Elk eiwit wordt gevormd op ribosomen - niet-membraancelorganellen die betrokken zijn bij de synthese van de polypeptideketen. Hier zijn aminozuren met elkaar verbonden door middel van een sterke peptidebinding, waardoor een primaire structuur ontstaat. Deze primaire eiwitstructuur is echter heel anders dan de quaternaire, dus verdere rijping van het molecuul is noodzakelijk.
Eiwitten zoalselastine, histonen, glutathion, al met zo'n eenvoudige structuur, kunnen hun functies in het lichaam uitvoeren. Voor de overgrote meerderheid van eiwitten is de volgende stap de vorming van een complexere secundaire conformatie.
Secundaire eiwitstructuur
De vorming van peptidebindingen is de eerste stap in de rijping van de meeste eiwitten. Om hun functies te kunnen uitoefenen, moet hun lokale conformatie enkele veranderingen ondergaan. Dit wordt bereikt met behulp van waterstofbruggen - fragiele, maar tegelijkertijd talrijke verbindingen tussen de basische en zure centra van aminozuurmoleculen.
Dit is hoe de secundaire structuur van het eiwit wordt gevormd, dat verschilt van het quaternaire in zijn eenvoud van assemblage en lokale conformatie. Dit laatste betekent dat niet de hele keten aan transformatie onderhevig is. Waterstofbindingen kunnen zich op verschillende plaatsen op verschillende afstanden van elkaar vormen, en hun vorm hangt ook af van het type aminozuren en de montagemethode.
Lysozyme en pepsine zijn vertegenwoordigers van eiwitten met een secundaire structuur. Pepsine is betrokken bij de spijsvertering en lysozym vervult een beschermende functie in het lichaam en vernietigt de celwanden van bacteriën.
Kenmerken van de secundaire structuur
Lokale conformaties van de peptideketen kunnen van elkaar verschillen. Enkele tientallen zijn al onderzocht, en drie daarvan zijn de meest voorkomende. Onder hen zijn alfa-helix, bètalagen en bèta-twist.
Alfa-spiraal –een van de meest voorkomende conformaties van de secundaire structuur van de meeste eiwitten. Het is een stijf staafframe met een slag van 0,54 nm. Aminozuurradicalen wijzen naar buiten
Rechtshandige spiralen komen het meest voor en soms zijn er linkshandige tegenhangers te vinden. De vormgevende functie wordt uitgevoerd door waterstofbruggen, die de krullen stabiliseren. De keten die de alfa-helix vormt, bevat heel weinig proline en polair geladen aminozuren.
- De beta-turn is geïsoleerd in een aparte conformatie, hoewel het een deel van de beta-laag kan worden genoemd. De bottom line is het buigen van de peptideketen, die wordt ondersteund door waterstofbruggen. Meestal bestaat de plaats van de bocht zelf uit 4-5 aminozuren, waaronder de aanwezigheid van proline verplicht is. Deze AK is de enige met een stijf en kort skelet, waardoor het een self-turn kan vormen.
- De bètalaag is een keten van aminozuren die verschillende bochten vormt en ze stabiliseert met waterstofbruggen. Deze conformatie lijkt erg op een vel papier dat tot een accordeon is gevouwen. Meestal hebben agressieve eiwitten deze vorm, maar er zijn veel uitzonderingen.
Onderscheid maken tussen parallelle en antiparallelle bètalaag. In het eerste geval vallen de C- en N- uiteinden bij de bochten en aan de uiteinden van de ketting samen, en in het tweede geval niet.
Tertiaire structuur
Verdere eiwitverpakking leidt tot de vorming van een tertiaire structuur. Deze conformatie wordt gestabiliseerd met behulp van waterstof-, disulfide-, hydrofobe en ionische bindingen. Hun grote aantal maakt het mogelijk om de secundaire structuur in een complexere structuur te verdraaien.vorm en stabiliseer het.
Scheid bolvormige en fibrillaire eiwitten. Het molecuul van bolvormige peptiden is een bolvormige structuur. Voorbeelden: albumine, globuline, histonen in tertiaire structuur.
Fibrilaire eiwitten vormen sterke strengen waarvan de lengte groter is dan hun breedte. Dergelijke eiwitten vervullen meestal structurele en vormende functies. Voorbeelden zijn fibroïne, keratine, collageen, elastine.
De structuur van eiwitten in de quaternaire structuur van het molecuul
Als meerdere bolletjes samenkomen tot één complex, wordt de zogenaamde quaternaire structuur gevormd. Deze conformatie is niet typisch voor alle peptiden en wordt gevormd wanneer het nodig is om belangrijke en specifieke functies uit te voeren.
Elk bolletje in een complex eiwit is een afzonderlijk domein of protomeer. Gezamenlijk wordt de structuur van eiwitten van de quaternaire structuur van een molecuul een oligomeer genoemd.
Gewoonlijk heeft zo'n eiwit verschillende stabiele conformaties die elkaar constant veranderen, ofwel afhankelijk van de impact van externe factoren, ofwel wanneer het nodig is om verschillende functies uit te voeren.
Een belangrijk verschil tussen de tertiaire en quaternaire structuur van een eiwit zijn intermoleculaire bindingen, die verantwoordelijk zijn voor het verbinden van verschillende bolletjes. In het midden van het gehele molecuul bevindt zich vaak een metaalion, dat direct de vorming van intermoleculaire bindingen beïnvloedt.
Extra eiwitstructuren
Niet altijd is een keten van aminozuren voldoende om de functies van een eiwit uit te voeren. BIJAan dergelijke moleculen hechten in de meeste gevallen andere stoffen van organische en anorganische aard. Omdat dit kenmerk kenmerkend is voor het overweldigende aantal enzymen, wordt de samenstelling van complexe eiwitten meestal in drie delen verdeeld:
- Apo-enzym is het eiwitgedeelte van het molecuul, dat een aminozuursequentie is.
- Co-enzym is geen eiwit, maar een organisch onderdeel. Het kan verschillende soorten lipiden, koolhydraten of zelfs nucleïnezuren bevatten. Dit omvat vertegenwoordigers van biologisch actieve verbindingen, waaronder vitamines.
- Cofactor - een anorganisch onderdeel, in de overgrote meerderheid van de gevallen vertegenwoordigd door metaalionen.
De structuur van eiwitten in de quaternaire structuur van een molecuul vereist de deelname van verschillende moleculen van verschillende oorsprong, dus veel enzymen hebben drie componenten tegelijk. Een voorbeeld is fosfokinase, een enzym dat zorgt voor de overdracht van een fosfaatgroep van een ATP-molecuul.
Waar wordt de quaternaire structuur van een eiwitmolecuul gevormd?
De polypeptideketen begint te worden gesynthetiseerd op de ribosomen van de cel, maar verdere rijping van het eiwit vindt plaats in andere organellen. Het nieuw gevormde molecuul moet het transportsysteem binnengaan, dat bestaat uit het kernmembraan, ER, Golgi-apparaat en lysosomen.
De complicatie van de ruimtelijke structuur van het eiwit treedt op in het endoplasmatisch reticulum, waar niet alleen verschillende soorten bindingen worden gevormd (waterstof, disulfide, hydrofoob, intermoleculaire, ionische), maar ook co-enzym en cofactor worden toegevoegd. Dit vormt een quaternaireiwitstructuur.
Als het molecuul helemaal klaar is om te werken, gaat het ofwel het cytoplasma van de cel of het Golgi-apparaat binnen. In het laatste geval worden deze peptiden in lysosomen verpakt en naar andere compartimenten van de cel getransporteerd.
Voorbeelden van oligomere eiwitten
Quaternaire structuur is de structuur van eiwitten, die is ontworpen om bij te dragen aan de uitvoering van vitale functies in een levend organisme. De complexe conformatie van organische moleculen maakt het in de eerste plaats mogelijk om het werk van vele metabolische processen (enzymen) te beïnvloeden.
Biologisch belangrijke eiwitten zijn hemoglobine, chlorofyl en hemocyanine. De porfyrinering is de basis van deze moleculen, met in het midden een metaalion.
Hemoglobine
De quaternaire structuur van het hemoglobine-eiwitmolecuul bestaat uit 4 bolletjes die met elkaar zijn verbonden door intermoleculaire bindingen. In het midden bevindt zich een porfine met een ferro-ion. Het eiwit wordt getransporteerd in het cytoplasma van erytrocyten, waar ze ongeveer 80% van het totale volume van het cytoplasma innemen.
De basis van het molecuul is heem, dat een meer anorganische aard heeft en rood gekleurd is. Het is ook het primaire afbraakproduct van hemoglobine in de lever.
We weten allemaal dat hemoglobine een belangrijke transportfunctie vervult - de overdracht van zuurstof en koolstofdioxide door het menselijk lichaam. De complexe conformatie van het eiwitmolecuul vormt speciale actieve centra, die in staat zijn de overeenkomstige gassen aan hemoglobine te binden.
Wanneer een eiwit-gascomplex wordt gevormd, worden zogenaamde oxyhemoglobine en carbohemoglobine gevormd. Er is er echter nog eeneen verscheidenheid van dergelijke associaties, die vrij stabiel is: carboxyhemoglobine. Het is een complex van eiwitten en koolmonoxide, waarvan de stabiliteit de aanvallen van verstikking met overmatige toxiciteit verklaart.
Chlorofyl
Een andere vertegenwoordiger van eiwitten met een quaternaire structuur, waarvan de domeinbindingen al worden ondersteund door een magnesiumion. De belangrijkste functie van het gehele molecuul is deelname aan de processen van fotosynthese in planten.
Er zijn verschillende soorten chlorofylen, die van elkaar verschillen in de radicalen van de porfyrinering. Elk van deze variëteiten is gemarkeerd met een aparte letter van het Latijnse alfabet. Zo worden landplanten gekenmerkt door de aanwezigheid van chlorofyl a of chlorofyl b, terwijl algen ook andere soorten van dit eiwit bevatten.
Hemocyanine
Dit molecuul is een analoog van hemoglobine in veel lagere dieren (geleedpotigen, weekdieren, enz.). Het belangrijkste verschil in de structuur van een eiwit met een quaternaire moleculaire structuur is de aanwezigheid van een zinkion in plaats van een ijzerion. Hemocyanine heeft een blauwachtige kleur.
Soms vragen mensen zich af wat er zou gebeuren als we menselijke hemoglobine zouden vervangen door hemocyanine. In dit geval wordt het gebruikelijke geh alte aan stoffen in het bloed, en met name aminozuren, verstoord. Hemocyanine is ook onstabiel om een complex te vormen met koolstofdioxide, dus "blauw bloed" zou de neiging hebben om bloedstolsels te vormen.
