Dit artikel gaat over een essentieel enzym dat in de maag van elk zoogdier, inclusief de mens, wordt aangetroffen. Algemene informatie over het enzym pepsine, informatie over zijn isomeren en de rol van de stof in verteringsprocessen zal worden overwogen.
Algemene weergaven
Laten we eerst eens kijken tot welke klasse van enzymen pepsine behoort. Hierdoor kun je dieper in het onderwerp zelf duiken.
Het pepsine-enzym behoort tot de proteolytische klasse van hydrolasen en wordt geproduceerd door het maagslijmvlies, en zijn belangrijkste taak is om eiwitten uit voedsel af te breken tot peptiden. Pepsine is een enzym dat eiwitten afbreekt in een zure omgeving. Het wordt geproduceerd door de organismen van alle zoogdieren, evenals reptielen, vertegenwoordigers van de klasse van vogels en veel vissen.
Het gepresenteerde enzym behoort tot bolvormige eiwitten, heeft een molecuulgewicht van ongeveer 34500. Het molecuul zelf wordt gepresenteerd in de vorm van een polypeptideketen en bestaat uit driehonderdveertig aminozuren. Het bevat ook HPO3 en drie disulfidebindingen.
Pepsine wordt veel gebruikt in de geneeskunde en bij het maken van kaas. In laboratoria wordt het gebruikt voor een meer gedetailleerde studie van eiwitverbindingen, namelijk de primaire eiwitstructuur. Pepsine heeft een natuurlijke remmer - pepstatine.
Enzymvariëteit
Pepsin heeft twaalf isovormen. Verschillen tussen alle pepsine-isomeren zijn in elektroforetische motoriek, inactiveringscondities en proteolytische activiteit. Pepsin-code - KF 3. 4. 23. 1.
Menselijk maagsap bevat zeven soorten pepsine, en vijf daarvan verschillen sterk in sommige kwaliteiten:
1. Eigenlijk heeft pepsine (A) de maximale activiteit in het medium pH=1,9, en bij een verhoging tot 6 wordt het geïnactiveerd.
2. Pepsine 2 (B) is maximaal actief in het medium pH=2.1.
3. Type 3 vertoont de hoogste mate van activiteit bij pH=2,4–2,8.
4. Type 5, ook wel gastrixine genoemd, heeft de hoogste mate van activiteit bij een pH van 2,8–3,4.5. Type 7 bij pH=3,3-3,9 heeft de hoogste activiteit.
Belang van het enzym bij de spijsvertering
Pepsine wordt uitgescheiden door de maagklieren in een gedeactiveerde vorm (pepsinogeen), en het werk van het enzym zelf wordt geactiveerd door zoutzuur. Onder zijn invloed gaat hij in een werkbare vorm. Een voorwaarde voor de activiteit van het pepsine-enzym is de aanwezigheid van een zure omgeving. Daarom verliest pepsine zijn activiteit wanneer het in de twaalfvingerige darm terechtkomt, omdat de omgeving in de darm alkalisch is. Het enzym pepsine vervult een van de sleutelrollen bij de vertering van de hele klas.zoogdieren, en in het bijzonder mensen. Deze stof breekt voedseleiwitten af tot kleinere peptideketens en aminozuren.
Mannen en vrouwen hebben verschillende niveaus van dit enzym. Mannen scheiden zo'n twintig tot dertig gram pepsine per uur uit, terwijl vrouwen twintig tot dertig procent minder hebben. De basale cellen, plaatsen van pepsineproductie, scheiden het af in de niet-werkende vorm van pepsinogeen. Na splitsing van een bepaalde hoeveelheid peptiden van de N-terminus, gaat pepsinogeen over in zijn actieve vorm. Zoutzuur werkt als een katalysator in deze chemische transformatiereactie. Pepsine heeft protease- en peptidase-eigenschappen en is verantwoordelijk voor de desaggregatie van eiwitten.
Geneeskunde
In de geneeskunde wordt pepsine veel gebruikt als medicijn voor sommige ziekten die gepaard gaan met een gebrek aan productie van dit enzym in de maag van de patiënt. Het stremsel-enzym pepsine wordt gewonnen uit de slijmvliezen van de maag. Het medicijn is verkrijgbaar in de vorm van tabletten, gerangschikt in blisters, met een mengsel van acidine of in de vorm van poeders. Pepsine maakt ook deel uit van sommige gecombineerde geneesmiddelen. Het heeft ATC-code A09AA03. Een voorbeeld van een pathologie waarbij pepsinebevattende medicijnen worden voorgeschreven, is de ziekte van Menetrier.
Rundvleespepsine is…
Rundstrempepsine is een van de bekende en meest gebruikte vormen van deze stof. Het enzym zelf wordt geproduceerd in de vierde maag van het kalf. Het medicijn dat bij de productie wordt gebruikt, wordt gevormd door twee enzymen:pepsine en chymosine in natuurlijke verhoudingen. Stremsel wordt gebruikt bij het maken van kaas en de belangrijkste functies zijn de vorming van een melkklonter en deelname aan het rijpingsproces van kaas en kwarkproducten.
Rundvleespepsine wordt gewonnen uit de magen van runderen en bij de vervaardiging van producten voor de verkoop doorloopt het twee fasen van zuivering van het enzym uit vet en onzuiverheden die onoplosbaar zijn. Het proces om pepsine van rundvlees te maken doorloopt verschillende fasen: extractieproces, uitzouten en vriesdrogen.
Andere toepassingen
Het enzym pepsine wordt aan de zuurdesem toegevoegd. Het wordt ook gebruikt bij het maken van kaas. Het stremsel-enzym pepsine, gecombineerd met chymosine, vormt hetzelfde enzym dat wordt gebruikt om melk te stremmen.
Het proces van het stremmen van melk wordt de eiwitcoagulatie genoemd, namelijk caseïne, met de vorming van een gel op melkbasis. Caseïne heeft een specifieke structuur en slechts één peptidebinding is verantwoordelijk voor het enzymatische type eiwitvouwing. Het complex van pepsine met chymosine is eigenlijk verantwoordelijk voor het verbreken van diezelfde band en leidt tot melkstremming.
Conclusie
Samenvattend kunnen we zeggen dat deze biologisch actieve stof een van de belangrijkste enzymen is die betrokken zijn bij de vertering van voedsel in de maag van vertegenwoordigers van vele klassen van levende wezens. In productie en geneeskunde wordt de stof voornamelijk gebruikt als medicijn entoegevoegd aan stremsel voor de productie van zuivel- en kaasproducten.
