Een macromolecuul is een molecuul met een hoog molecuulgewicht. De structuur wordt gepresenteerd in de vorm van herhaaldelijk herhalende links. Overweeg de kenmerken van dergelijke verbindingen, hun betekenis voor het leven van levende wezens.
Kenmerken van de compositie
Biologische macromoleculen worden gevormd uit honderdduizenden kleine uitgangsmaterialen. Levende organismen worden gekenmerkt door drie hoofdtypen macromoleculen: eiwitten, polysachariden, nucleïnezuren.
De initiële monomeren voor hen zijn monosachariden, nucleotiden, aminozuren. Een macromolecuul is bijna 90 procent van de celmassa. Afhankelijk van de volgorde van aminozuurresten wordt een specifiek eiwitmolecuul gevormd.
Hoog molecuulgewicht zijn die stoffen met een molecuulmassa van meer dan 103 Da.
Geschiedenis van de term
Wanneer verscheen het macromolecuul? Dit concept werd in 1922 geïntroduceerd door Nobelprijswinnaar voor Scheikunde Hermann Staudinger.
De polymeerbal kan worden gezien als een verwarde draad die is gevormd door per ongeluk afwikkelendoor de hele spoelkamer. Deze spoel verandert systematisch van conformatie; dit is de ruimtelijke configuratie van het macromolecuul. Het is vergelijkbaar met het traject van de Brownse beweging.
De vorming van zo'n spoel vindt plaats vanwege het feit dat de polymeerketen op een bepaalde afstand informatie over de richting "verliest". Het is mogelijk om van een spoel te spreken in het geval dat hoogmoleculaire verbindingen veel langer zijn dan de lengte van het structurele fragment.
Globulaire configuratie
Een macromolecuul is een dichte conformatie waarin men de volumefractie van een polymeer kan vergelijken met een eenheid. De bolvormige toestand wordt gerealiseerd in die gevallen waarin, onder de wederzijdse actie van individuele polymeereenheden tussen zichzelf en de externe omgeving, wederzijdse aantrekking optreedt.
Een replica van de structuur van een macromolecuul is dat deel van het water dat is ingebed als een element van zo'n structuur. Het is de meest nabije hydratatieomgeving van het macromolecuul.
Karakterisatie van een eiwitmolecuul
Eiwitmacromoleculen zijn hydrofiele stoffen. Wanneer een droog eiwit in water wordt opgelost, zwelt het aanvankelijk op, waarna een geleidelijke overgang naar oplossing wordt waargenomen. Tijdens het zwellen dringen watermoleculen het eiwit binnen en binden de structuur met polaire groepen. Dit maakt de dichte pakking van de polypeptideketen losser. Een gezwollen eiwitmolecuul wordt als een rugoplossing beschouwd. Met de daaropvolgende absorptie van watermoleculen wordt de scheiding van eiwitmoleculen van de totale massa waargenomen, ener is ook een proces van ontbinding.
Maar het opzwellen van een eiwitmolecuul leidt niet in alle gevallen tot ontbinding. Collageen blijft bijvoorbeeld na absorptie van watermoleculen in een gezwollen toestand.
Hydraattheorie
Hoogmoleculaire verbindingen volgens deze theorie adsorberen niet alleen, maar binden ook elektrostatisch watermoleculen met polaire fragmenten van zijradicalen van aminozuren die een negatieve lading hebben, evenals basische aminozuren die een positieve lading dragen.
Gedeeltelijk gehydrateerd water wordt gebonden door peptidegroepen die waterstofbruggen vormen met watermoleculen.
Polypeptiden met niet-polaire zijgroepen zwellen bijvoorbeeld op. Bij binding aan peptidegroepen duwt het de polypeptideketens uit elkaar. Door de aanwezigheid van bruggen tussen ketens kunnen eiwitmoleculen niet volledig worden afgebroken en in de vorm van een oplossing gaan.
De structuur van macromoleculen wordt vernietigd bij verhitting, wat resulteert in een breuk en afgifte van polypeptideketens.
Kenmerken van gelatine
De chemische samenstelling van gelatine is vergelijkbaar met collageen, het vormt een stroperige vloeistof met water. Een van de karakteristieke eigenschappen van gelatine is het vermogen om te geleren.
Dit soort moleculen worden gebruikt als hemostatische en plasmavervangende middelen. Het vermogen van gelatine om gels te vormen wordt gebruikt bij de productie van capsules in de farmaceutische industrie.
Oplosbaarheidsfunctiemacromoleculen
Dit soort moleculen hebben een verschillende oplosbaarheid in water. Het wordt bepaald door de aminozuursamenstelling. In aanwezigheid van polaire aminozuren in de structuur neemt het vermogen om in water op te lossen aanzienlijk toe.
Deze eigenschap wordt ook beïnvloed door de eigenaardigheid van de organisatie van het macromolecuul. Bolvormige eiwitten hebben een hogere oplosbaarheid dan fibrillaire macromoleculen. In de loop van talrijke experimenten werd de afhankelijkheid van oplossen van de eigenschappen van het gebruikte oplosmiddel vastgesteld.
De primaire structuur van elk eiwitmolecuul is anders, wat het eiwit individuele eigenschappen geeft. De aanwezigheid van verknopingen tussen polypeptideketens vermindert de oplosbaarheid.
De primaire structuur van eiwitmoleculen wordt gevormd door peptide (amide) bindingen; wanneer het wordt vernietigd, treedt eiwitdenaturatie op.
Uitzouten
Om de oplosbaarheid van eiwitmoleculen te vergroten, worden oplossingen van neutrale zouten gebruikt. Op een vergelijkbare manier kan bijvoorbeeld selectieve precipitatie van eiwitten worden uitgevoerd, kan hun fractionering worden uitgevoerd. Het resulterende aantal moleculen hangt af van de oorspronkelijke samenstelling van het mengsel.
De eigenaardigheid van eiwitten, die worden verkregen door uitzouten, is het behoud van biologische kenmerken na volledige verwijdering van zout.
De essentie van het proces is de verwijdering door anionen en kationen van het zout van de gehydrateerde eiwitschil, die de stabiliteit van het macromolecuul garandeert. Bij het gebruik van sulfaten wordt het maximale aantal eiwitmoleculen uitgezouten. Deze methode wordt gebruikt om eiwitmacromoleculen te zuiveren en te scheiden, omdat ze in wezen:verschillen in de grootte van de lading, de parameters van de hydratatieschaal. Elk eiwit heeft zijn eigen uitzoutingszone, dat wil zeggen dat je daarvoor zout met een bepaalde concentratie moet selecteren.
Aminozuren
Momenteel zijn er ongeveer tweehonderd aminozuren bekend die deel uitmaken van eiwitmoleculen. Afhankelijk van de structuur zijn ze verdeeld in twee groepen:
- proteïnogeen, die deel uitmaken van macromoleculen;
- niet-proteïnogeen, niet actief betrokken bij de vorming van eiwitten.
Wetenschappers zijn erin geslaagd de volgorde van aminozuren in veel eiwitmoleculen van dierlijke en plantaardige oorsprong te ontcijferen. Onder de aminozuren die vrij vaak worden aangetroffen in de samenstelling van eiwitmoleculen, merken we serine, glycine, leucine, alanine op. Elk natuurlijk biopolymeer heeft zijn eigen aminozuursamenstelling. Protamines bevatten bijvoorbeeld ongeveer 85 procent arginine, maar ze bevatten geen zure, cyclische aminozuren. Fibroïne is een eiwitmolecuul van natuurlijke zijde, dat ongeveer de helft van de glycine bevat. Collageen bevat zeldzame aminozuren zoals hydroxyproline, hydroxylysine, die afwezig zijn in andere eiwitmacromoleculen.
Aminozuursamenstelling wordt niet alleen bepaald door de kenmerken van aminozuren, maar ook door de functies en het doel van eiwitmacromoleculen. Hun volgorde wordt bepaald door de genetische code.
Niveaus van structurele organisatie van biopolymeren
Er zijn vier niveaus: primair, secundair, tertiair en ook quaternair. elke structuurer zijn onderscheidende kenmerken.
De primaire structuur van eiwitmoleculen is een lineaire polypeptideketen van aminozuurresiduen verbonden door peptidebindingen.
Het is deze structuur die het meest stabiel is, omdat het covalente peptidebindingen bevat tussen de carboxylgroep van het ene aminozuur en de aminogroep van een ander molecuul.
De secundaire structuur omvat het stapelen van de polypeptideketen met behulp van waterstofbruggen in een spiraalvorm.
Het tertiaire type biopolymeer wordt verkregen door de ruimtelijke pakking van het polypeptide. Ze verdelen spiraalvormige en gelaagde vormen van tertiaire structuren.
Globulaire eiwitten hebben een elliptische vorm, terwijl fibrillaire moleculen een langwerpige vorm hebben.
Als een macromolecuul slechts één polypeptideketen bevat, heeft het eiwit alleen een tertiaire structuur. Het is bijvoorbeeld een spierweefseleiwit (myoglobine) dat nodig is voor zuurstofbinding. Sommige biopolymeren zijn opgebouwd uit verschillende polypeptideketens, die elk een tertiaire structuur hebben. In dit geval heeft het macromolecuul een quaternaire structuur, bestaande uit verschillende bolletjes gecombineerd tot een grote structuur. Hemoglobine kan worden beschouwd als het enige quaternaire eiwit dat ongeveer 8 procent histidine bevat. Hij is het die een actieve intracellulaire buffer in erytrocyten is, die het mogelijk maakt om een stabiele pH-waarde van het bloed te behouden.
Nucleïnezuren
Het zijn macromoleculaire verbindingen die worden gevormd door fragmentennucleotiden. RNA en DNA worden in alle levende cellen aangetroffen, ze vervullen de functie van het opslaan, verzenden en ook implementeren van erfelijke informatie. Nucleotiden werken als monomeren. Elk van hen bevat een residu van een stikstofhoudende base, een koolhydraat en ook fosforzuur. Studies hebben aangetoond dat het principe van complementariteit (complementariteit) wordt waargenomen in het DNA van verschillende levende organismen. Nucleïnezuren zijn oplosbaar in water maar onoplosbaar in organische oplosmiddelen. Deze biopolymeren worden vernietigd door toenemende temperatuur, ultraviolette straling.
In plaats van een conclusie
Naast verschillende eiwitten en nucleïnezuren zijn koolhydraten macromoleculen. Polysachariden hebben in hun samenstelling honderden monomeren, die een aangename zoetige smaak hebben. Voorbeelden van de hiërarchische structuur van macromoleculen zijn onder meer enorme moleculen van eiwitten en nucleïnezuren met complexe subeenheden.
De ruimtelijke structuur van een bolvormig eiwitmolecuul is bijvoorbeeld een gevolg van de hiërarchische meerlagige organisatie van aminozuren. Er is een nauwe samenhang tussen de afzonderlijke niveaus, de elementen van een hoger niveau zijn verbonden met de lagere lagen.
Alle biopolymeren vervullen een belangrijke vergelijkbare functie. Ze zijn de bouwstof voor levende cellen, zijn verantwoordelijk voor de opslag en overdracht van erfelijke informatie. Elk levend wezen wordt gekenmerkt door specifieke eiwitten, dus biochemici staan voor een moeilijke en verantwoordelijke taak, om op te lossen dat ze levende organismen van een zekere dood redden.
