Eiwit-enzym: rol, eigenschappen, functie van eiwit-enzymen in het lichaam

Inhoudsopgave:

Eiwit-enzym: rol, eigenschappen, functie van eiwit-enzymen in het lichaam
Eiwit-enzym: rol, eigenschappen, functie van eiwit-enzymen in het lichaam
Anonim

Er zijn veel chemische reacties in elke levende cel. Enzymen (enzymen) zijn eiwitten met bijzondere en uiterst belangrijke functies. Ze worden biokatalysatoren genoemd. De belangrijkste functie van eiwitenzymen in het lichaam is het versnellen van biochemische reacties. De initiële reagentia, waarvan de interactie wordt gekatalyseerd door deze moleculen, worden substraten genoemd en de uiteindelijke verbindingen worden producten genoemd.

In de natuur werken enzymeiwitten alleen in levende systemen. Maar in de moderne biotechnologie, klinische diagnostiek, farmaceutica en geneeskunde worden gezuiverde enzymen of hun complexen gebruikt, evenals aanvullende componenten die nodig zijn voor de werking van het systeem en visualisatie van gegevens voor de onderzoeker.

eiwit enzym
eiwit enzym

Biologische betekenis en eigenschappen van enzymen

Zonder deze moleculen zou een levend organisme niet kunnen functioneren. Alle levensprocessen werken harmonieus samen dankzij enzymen. De belangrijkste functie van enzymeiwitten in het lichaam is het reguleren van de stofwisseling. Zonder hen is een normale stofwisseling onmogelijk. Moleculaire activiteit wordt gereguleerd door:activatoren (inductoren) of remmers. De controle werkt op verschillende niveaus van eiwitsynthese. Het "werkt" ook in relatie tot het afgewerkte molecuul.

De belangrijkste eigenschap van eiwit-enzymen is specificiteit voor een bepaald substraat. En bijgevolg het vermogen om slechts één of minder vaak een aantal reacties te katalyseren. Meestal zijn dergelijke processen omkeerbaar. Eén enzym is verantwoordelijk voor beide functies. Maar dat is niet alles.

functie van eiwitenzymen in het lichaam
functie van eiwitenzymen in het lichaam

De rol van enzymeiwitten is essentieel. Zonder hen gaan biochemische reacties niet door. Door de werking van enzymen wordt het voor de reagentia mogelijk om de activeringsbarrière te overwinnen zonder noemenswaardig energieverbruik. In het lichaam is er geen manier om de temperatuur boven 100 ° C te verwarmen of agressieve componenten zoals een chemisch laboratorium te gebruiken. Het enzym eiwit bindt zich aan het substraat. In de gebonden toestand vindt wijziging plaats met de daaropvolgende vrijgave van de laatste. Dit is hoe alle katalysatoren die bij chemische synthese worden gebruikt, werken.

Wat zijn de organisatieniveaus van een enzymeiwitmolecuul?

Gewoonlijk hebben deze moleculen een tertiaire (bolletjes) of quaternaire (meerdere verbonden bolletjes) eiwitstructuur. Ten eerste worden ze gesynthetiseerd in een lineaire vorm. En dan worden ze in de gewenste structuur gevouwen. Om activiteit te verzekeren, heeft de biokatalysator een bepaalde structuur nodig.

eiwitten enzymen
eiwitten enzymen

Enzymen worden, net als andere eiwitten, vernietigd door hitte, extreme pH-waarden, agressieve chemische verbindingen.

Extra eigenschappenenzymen

Onder hen worden de volgende kenmerken van de componenten onderscheiden:

  1. Stereospecifiek - de vorming van slechts één product.
  2. Regioselectiviteit - het verbreken van een chemische binding of het wijzigen van een groep in slechts één positie.
  3. Chemoselectiviteit - katalyse van slechts één reactie.

Kenmerken van het werk

Enzymspecificiteit varieert. Maar elk enzym is altijd actief in relatie tot een specifiek substraat of een groep verbindingen die qua structuur vergelijkbaar zijn. Niet-eiwitkatalysatoren hebben deze eigenschap niet. Specificiteit wordt gemeten door de bindingsconstante (mol/l), die zo hoog kan zijn als 10−10 mol/l. Het werk van het actieve enzym is snel. Eén molecuul katalyseert duizenden tot miljoenen bewerkingen per seconde. De mate van versnelling van biochemische reacties is significant (1000-100000 keer) hoger dan die van conventionele katalysatoren.

De werking van enzymen is gebaseerd op verschillende mechanismen. De eenvoudigste interactie vindt plaats met één substraatmolecuul, gevolgd door de vorming van een product. De meeste enzymen zijn in staat om 2-3 verschillende moleculen te binden die reageren. Bijvoorbeeld de overdracht van een groep of atoom van de ene verbinding naar de andere, of dubbele substitutie volgens het "ping-pong"-principe. Bij deze reacties is meestal één substraat verbonden, en het tweede wordt via een functionele groep met het enzym geassocieerd.

Het bestuderen van het mechanisme van enzymwerking vindt plaats met behulp van methoden:

  1. Definities van tussen- en eindproducten.
  2. Studies van de geometrie van de structuur en functionele groepen geassocieerd metsubstraat en zorgen voor een hoge reactiesnelheid.
  3. Mutatie van enzymgenen en bepaling van veranderingen in de synthese en activiteit ervan.
de rol van enzymeiwitten
de rol van enzymeiwitten

Actief en verbindend centrum

Een substraatmolecuul is veel kleiner dan een enzymeiwit. Daarom vindt binding plaats vanwege een klein aantal functionele groepen van de biokatalysator. Ze vormen een actief centrum, bestaande uit een specifieke set aminozuren. In complexe eiwitten is een prosthetische groep van niet-eiwitachtige aard in de structuur aanwezig, die ook deel kan uitmaken van het actieve centrum.

Het is noodzakelijk om een aparte groep enzymen te onderscheiden. Hun molecuul bevat een co-enzym dat zich constant aan het molecuul bindt en daaruit vrijkomt. Een volledig gevormd enzymeiwit wordt een holo-enzym genoemd en wanneer de cofactor wordt verwijderd, wordt het een apo-enzym genoemd. Vitaminen, metalen, derivaten van stikstofbasen werken vaak als co-enzymen (NAD - nicotinamide-adenine-dinucleotide, FAD - flavine-adenine-dinucleotide, FMN - flavine-mononucleotide).

enzym eiwit eigenschappen
enzym eiwit eigenschappen

De bindingsplaats zorgt voor substraatspecificiteit. Hierdoor wordt een stabiel substraat-enzymcomplex gevormd. De structuur van de bol is zo geconstrueerd dat er een nis (spleet of verdieping) op het oppervlak van een bepaalde grootte is, die zorgt voor de binding van het substraat. Deze zone bevindt zich meestal niet ver van het actieve centrum. Sommige enzymen hebben plaatsen voor binding aan cofactoren of metaalionen.

Conclusie

Eiwit-Het enzym speelt een belangrijke rol in het lichaam. Dergelijke stoffen katalyseren chemische reacties, zijn verantwoordelijk voor het proces van metabolisme - metabolisme. In elke levende cel vinden voortdurend honderden biochemische processen plaats, waaronder reductiereacties, splitsing en synthese van verbindingen. Oxidatie van stoffen vindt voortdurend plaats met een grote afgifte van energie. Het wordt op zijn beurt besteed aan de vorming van koolhydraten, eiwitten, vetten en hun complexen. Splitsingsproducten zijn de bouwstenen voor de synthese van de noodzakelijke organische verbindingen.

Aanbevolen: