Eiwit: structuur en functies. Eiwit eigenschappen

2024 Auteur: Angel Austin | [email protected]. Laatst gewijzigd: 2023-12-17 05:37

Zoals je weet, vormen eiwitten de basis voor het ontstaan van leven op onze planeet. Volgens de Oparin-Haldane-theorie was het de coacervaatdruppel, bestaande uit peptidemoleculen, die de basis werd voor de geboorte van levende wezens. Dit staat buiten twijfel, want uit de analyse van de interne samenstelling van een eventuele vertegenwoordiger van de biomassa blijkt dat deze stoffen in alles voorkomen: planten, dieren, micro-organismen, schimmels, virussen. Bovendien zijn ze zeer divers en macromoleculair van aard.

Deze structuren hebben vier namen, het zijn allemaal synoniemen:

• eiwitten;
• eiwitten;
• polypeptiden;
• peptiden.

Eiwitmoleculen

Hun aantal is echt niet te overzien. Bovendien kunnen alle eiwitmoleculen in twee grote groepen worden verdeeld:

• simple - bestaat alleen uit aminozuursequenties verbonden door peptidebindingen;
• complex - de structuur en structuur van het eiwit worden gekenmerkt door extra protolytische (prothetische) groepen, ook wel cofactoren genoemd.

Tegelijkertijd hebben complexe moleculen ook hun eigen classificatie.

Gradatie van complexe peptiden

1. Glycoproteïnen zijn nauw verwante verbindingen van eiwitten en koolhydraten. in de structuur van het molecuulprothetische groepen van mucopolysacchariden zijn met elkaar verweven.
2. Lipoproteïnen zijn een complexe verbinding van eiwitten en lipiden.
3. Metalloproteïnen - metaalionen (ijzer, mangaan, koper en andere) werken als een prothetische groep.
4. Nucleoproteïnen - de verbinding van eiwitten en nucleïnezuren (DNA, RNA).
5. Fosfoproteïnen - de conformatie van een eiwit en een orthofosforzuurresidu.
6. Chromoproteïnen - zeer vergelijkbaar met metalloproteïnen, maar het element dat deel uitmaakt van de prothetische groep is een geheel gekleurd complex (rood - hemoglobine, groen - chlorofyl, enzovoort).

Elke beschouwde groep heeft een andere structuur en eigenschappen van eiwitten. De functies die ze vervullen, variëren ook afhankelijk van het type molecuul.

Chemische structuur van eiwitten

Vanuit dit oogpunt zijn eiwitten een lange, massieve keten van aminozuurresiduen die onderling zijn verbonden door specifieke bindingen die peptidebindingen worden genoemd. Van de zijstructuren van de zuren vertrekken takken - radicalen. Deze structuur van het molecuul werd aan het begin van de 21e eeuw ontdekt door E. Fischer.

Later werden eiwitten, de structuur en functies van eiwitten meer in detail bestudeerd. Het werd duidelijk dat er slechts 20 aminozuren zijn die de structuur van het peptide vormen, maar ze kunnen op verschillende manieren worden gecombineerd. Vandaar de diversiteit aan polypeptidestructuren. Bovendien kunnen eiwitten tijdens het leven en het uitvoeren van hun functies een aantal chemische transformaties ondergaan. Als gevolg hiervan veranderen ze de structuur en een volledig nieuweverbindingstype.

Om de peptidebinding te verbreken, dat wil zeggen, om het eiwit, de structuur van de ketens, te verbreken, moet je zeer zware omstandigheden kiezen (de werking van hoge temperaturen, zuren of logen, een katalysator). Dit komt door de hoge sterkte van covalente bindingen in het molecuul, namelijk in de peptidegroep.

Detectie van de eiwitstructuur in het laboratorium wordt uitgevoerd met behulp van de biureetreactie - blootstelling van het polypeptide aan vers neergeslagen koper (II) hydroxide. Het complex van de peptidegroep en het koperion geeft een heldere paarse kleur.

Er zijn vier belangrijke structurele organisaties, die elk hun eigen structurele kenmerken van eiwitten hebben.

Organisatieniveaus: primaire structuur

Zoals hierboven vermeld, is een peptide een opeenvolging van aminozuurresiduen met of zonder insluitsels, co-enzymen. Dus de primaire naam is zo'n structuur van het molecuul, dat is natuurlijk, natuurlijk, echt aminozuren verbonden door peptidebindingen, en niets meer. Dat wil zeggen, een polypeptide met een lineaire structuur. Tegelijkertijd zijn de structurele kenmerken van eiwitten van een dergelijk plan dat een dergelijke combinatie van zuren bepalend is voor het vervullen van de functies van een eiwitmolecuul. Door de aanwezigheid van deze kenmerken is het niet alleen mogelijk om het peptide te identificeren, maar ook om de eigenschappen en rol van een volledig nieuw, nog niet ontdekt, te voorspellen. Voorbeelden van peptiden met een natuurlijke primaire structuur zijn insuline, pepsine, chymotrypsine en andere.

Secundair exterieur

De structuur en eigenschappen van eiwitten in deze categorie veranderen enigszins. Een dergelijke structuur kan aanvankelijk uit de natuur worden gevormd of bij blootstelling aan primaire harde hydrolyse, temperatuur of andere omstandigheden.

Dit exterieur heeft drie varianten:

1. Gladde, regelmatige, stereoreguliere spiralen opgebouwd uit aminozuurresten die rond de hoofdas van de verbinding draaien. Ze worden alleen bij elkaar gehouden door waterstofbruggen die optreden tussen de zuurstof van de ene peptidegroep en de waterstof van een andere. Bovendien wordt de structuur als correct beschouwd vanwege het feit dat de bochten elke 4 schakels gelijkmatig worden herhaald. Een dergelijke structuur kan zowel linkshandig als rechtshandig zijn. Maar in de meeste bekende eiwitten overheerst het rechtsdraaiende isomeer. Dergelijke conformaties worden alfastructuren genoemd.
2. De samenstelling en structuur van eiwitten van het volgende type verschilt van het vorige doordat waterstofbruggen niet worden gevormd tussen residuen die naast elkaar staan aan één kant van het molecuul, maar tussen aanzienlijk ver verwijderde, en op een voldoende grote afstand. Om deze reden heeft de hele structuur de vorm van verschillende golvende, kronkelige polypeptideketens. Er is één kenmerk dat een eiwit moet vertonen. De structuur van aminozuren op de vertakkingen moet zo kort mogelijk zijn, zoals bijvoorbeeld glycine of alanine. Dit type secundaire conformatie wordt bètabladen genoemd vanwege hun vermogen om aan elkaar te kleven om een gemeenschappelijke structuur te vormen.
3. Biologie verwijst naar het derde type eiwitstructuur alscomplexe, verspreide, ongeordende fragmenten die geen stereoregulariteit hebben en in staat zijn de structuur te veranderen onder invloed van externe omstandigheden.

Er zijn geen voorbeelden van natuurlijk voorkomende eiwitten geïdentificeerd.

Tertiair onderwijs

Dit is een vrij complexe conformatie die "globule" wordt genoemd. Wat is zo'n eiwit? De structuur is gebaseerd op de secundaire structuur, maar er worden nieuwe soorten interacties tussen de atomen van de groeperingen toegevoegd, en het hele molecuul lijkt te vouwen, waarbij de nadruk ligt op het feit dat de hydrofiele groepen in het bolletje zijn gericht, en de hydrofobe groepen zijn naar buiten gericht.

Dit verklaart de lading van het eiwitmolecuul in colloïdale oplossingen van water. Welke soorten interacties zijn er?

1. Waterstofbindingen - blijven ongewijzigd tussen dezelfde delen als in de secundaire structuur.
2. Hydrofobe (hydrofiele) interacties - treden op wanneer een polypeptide wordt opgelost in water.
3. Ionische aantrekkingskracht - gevormd tussen tegengesteld geladen groepen aminozuurresiduen (radicalen).
4. Covalente interacties - in staat om te vormen tussen specifieke zuurplaatsen - cysteïnemoleculen, of beter gezegd, hun staarten.

De samenstelling en structuur van eiwitten met een tertiaire structuur kan dus worden beschreven als polypeptideketens die in bolletjes zijn gevouwen en hun conformatie vasthouden en stabiliseren als gevolg van verschillende soorten chemische interacties. Voorbeelden van dergelijke peptiden:fosfoglyceraatkenase, tRNA, alfa-keratine, zijdefibroïne en andere.

Quadternaire structuur

Dit is een van de meest complexe bolletjes die eiwitten vormen. De structuur en functies van dit soort eiwitten zijn zeer veelzijdig en specifiek.

Wat is deze conformatie? Dit zijn meerdere (soms tientallen) grote en kleine polypeptideketens die onafhankelijk van elkaar worden gevormd. Maar als gevolg van dezelfde interacties die we hebben overwogen voor de tertiaire structuur, draaien al deze peptiden en verstrengelen ze zich met elkaar. Op deze manier worden complexe conformationele bolletjes verkregen, die metaalatomen, lipidegroepen en koolhydraatgroepen kunnen bevatten. Voorbeelden van dergelijke eiwitten: DNA-polymerase, tabaksvirus-eiwitomhulsel, hemoglobine en andere.

Alle peptidestructuren die we hebben overwogen, hebben hun eigen identificatiemethoden in het laboratorium, gebaseerd op moderne mogelijkheden voor het gebruik van chromatografie, centrifugatie, elektronen- en optische microscopie en geavanceerde computertechnologieën.

Uitgevoerde functies

De structuur en functie van eiwitten hangen nauw met elkaar samen. Dat wil zeggen, elk peptide speelt een bepaalde rol, uniek en specifiek. Er zijn ook mensen die in één levende cel meerdere belangrijke operaties tegelijk kunnen uitvoeren. Het is echter mogelijk om in algemene vorm de belangrijkste functies van eiwitmoleculen in de organismen van levende wezens tot uitdrukking te brengen:

1. Bewegingsondersteuning. Eencellige organismen, ofwel organellen, of sommigesoorten cellen zijn in staat tot beweging, samentrekking, verplaatsing. Dit wordt geleverd door eiwitten die deel uitmaken van de structuur van hun motorapparaat: cilia, flagella, cytoplasmatisch membraan. Als we het hebben over cellen die niet kunnen bewegen, dan kunnen eiwitten bijdragen aan hun contractie (spiermyosine).
2. Voedende of reservefunctie. Het is de opeenhoping van eiwitmoleculen in de eieren, embryo's en zaden van planten om de ontbrekende voedingsstoffen verder aan te vullen. Bij splitsing geven peptiden aminozuren en biologisch actieve stoffen die nodig zijn voor de normale ontwikkeling van levende organismen.
3. Energiefunctie. Naast koolhydraten kunnen ook eiwitten het lichaam kracht geven. Bij de afbraak van 1 g van het peptide komt 17,6 kJ bruikbare energie vrij in de vorm van adenosinetrifosfaat (ATP), dat wordt besteed aan vitale processen.
4. Signaal- en regelfunctie. Het bestaat uit de implementatie van zorgvuldige controle over lopende processen en de overdracht van signalen van cellen naar weefsels, van hen naar organen, van laatstgenoemde naar systemen, enzovoort. Een typisch voorbeeld is insuline, dat de hoeveelheid glucose in het bloed strikt vastlegt.
5. Receptorfunctie. Het wordt uitgevoerd door de conformatie van het peptide aan de ene kant van het membraan te veranderen en het andere uiteinde bij de herstructurering te betrekken. Tegelijkertijd worden het signaal en de benodigde informatie verzonden. Meestal worden dergelijke eiwitten ingebouwd in de cytoplasmatische membranen van cellen en oefenen ze strikte controle uit over alle stoffen die er doorheen gaan. Ook informeren overchemische en fysische veranderingen in de omgeving.
6. Transportfunctie van peptiden. Het wordt uitgevoerd door kanaaleiwitten en dragereiwitten. Hun rol ligt voor de hand: het transporteren van de benodigde moleculen naar plaatsen met een lage concentratie van delen met een hoge. Een typisch voorbeeld is het transport van zuurstof en koolstofdioxide door organen en weefsels door het eiwit hemoglobine. Ze voeren ook de levering van verbindingen met een laag molecuulgewicht door het celmembraan binnenin uit.
7. Structurele functie. Een van de belangrijkste die eiwitten uitvoert. De structuur van alle cellen, hun organellen, wordt precies bepaald door peptiden. Ze bepalen, net als een frame, de vorm en structuur. Daarnaast ondersteunen ze het en passen het indien nodig aan. Daarom hebben alle levende organismen voor groei en ontwikkeling eiwitten in het dieet nodig. Deze peptiden omvatten elastine, tubuline, collageen, actine, keratine en andere.
8. Katalytische functie. Enzymen doen het. Ze zijn talrijk en gevarieerd en versnellen alle chemische en biochemische reacties in het lichaam. Zonder hun deelname zou een gewone appel in de maag in slechts twee dagen kunnen worden verteerd, met een grote kans op rotting. Onder invloed van catalase, peroxidase en andere enzymen duurt dit proces twee uur. Over het algemeen is het dankzij deze rol van eiwitten dat anabolisme en katabolisme worden uitgevoerd, dat wil zeggen plastic en energiemetabolisme.

Beschermende rol

Er zijn verschillende soorten bedreigingen waartegen eiwitten zijn ontworpen om het lichaam te beschermen.

Eerst, chemischaanval van traumatische reagentia, gassen, moleculen, stoffen met verschillende werkingsspectrums. Peptiden zijn in staat om er een chemische interactie mee aan te gaan, ze om te zetten in een onschadelijke vorm of ze eenvoudigweg te neutraliseren.

Ten tweede, de fysieke bedreiging van wonden - als het eiwit fibrinogeen niet op tijd wordt omgezet in fibrine op de plaats van de verwonding, zal het bloed niet stollen, wat betekent dat er geen blokkade zal optreden. Integendeel, je hebt het plasminepeptide nodig, dat in staat is om het stolsel op te lossen en de doorgankelijkheid van het bloedvat te herstellen.

Ten derde, de bedreiging voor de immuniteit. De structuur en betekenis van eiwitten die de immuunafweer vormen, zijn uiterst belangrijk. Antilichamen, immunoglobulinen, interferonen zijn allemaal belangrijke en significante elementen van het menselijke lymfatische en immuunsysteem. Elk vreemd deeltje, schadelijk molecuul, dood deel van de cel of de hele structuur wordt onmiddellijk door de peptideverbinding onderzocht. Daarom kan een persoon zich zelfstandig, zonder de hulp van medicijnen, dagelijks beschermen tegen infecties en simpele virussen.

Fysieke eigenschappen

De structuur van een celeiwit is zeer specifiek en hangt af van de uitgevoerde functie. Maar de fysieke eigenschappen van alle peptiden zijn vergelijkbaar en komen neer op de volgende kenmerken.

1. Het gewicht van een molecuul is maximaal 1.000.000 D alton.
2. Colloïdale systemen worden gevormd in een waterige oplossing. Daar krijgt de structuur een lading die kan variëren afhankelijk van de zuurgraad van de omgeving.
3. Wanneer ze worden blootgesteld aan zware omstandigheden (straling, zuur of alkali, temperatuur, enzovoort), kunnen ze naar andere niveaus van conformatie gaan, dat wil zeggendenatureren. Dit proces is in 90% van de gevallen onomkeerbaar. Er is echter ook een omgekeerde verschuiving - renaturatie.

Dit zijn de belangrijkste eigenschappen van de fysieke kenmerken van peptiden.