Alle eiwitten in ons lichaam zijn opgebouwd uit aminozuren. Er zijn veel eiwitten in het lichaam en er zijn slechts 20 bouwstenen - de aminozuren waaruit ze zijn samengesteld. Dus eiwitten verschillen van elkaar in een reeks aminozuren en hun volgorde. Cysteïne is een van de 20 aminozuren.
Cysteïne - wat is het?
Cysteïne is een alifatisch zwavelhoudend aminozuur. Alifatisch - bevat alleen verzadigde bindingen. Zoals elk aminozuur bevat de formule van cysteïne een carboxyl (-COOH) en aminogroep (-NH2), evenals een unieke thiol (-SH). De thiolgroep (een andere naam is sulfhydryl) omvat een zwavelatoom en een waterstofatoom.
De moleculaire chemische formule van cysteïne is C3H7NO2S. Molecuulgewicht - 121.
Formule van het aminozuur cysteïne
Om de structuur van aminozuren weer te geven, worden verschillende formules gebruikt. Hieronder staan verschillende opties voor het schrijven van de structuurformule van cysteïne.
Alle aminozuren hebben amino- en carboxylgroepen die aan het α-koolstofatoom zijn bevestigd en verschillen alleen in de structuur van het radicaal dat aan hetzelfde koolstofatoom is bevestigd. Hieronder staan bijvoorbeeld de structuurformules van alanine, cysteïne en glycine, serine en cystine.
Alle aminozuren hebben dezelfde ruggengraat en verschillende radicalen. Het is de structuur van het radicaal dat ten grondslag ligt aan de kwalificatie van aminozuren en bepa alt de eigenschappen van het molecuul zelf. In cysteïne is de basisformule CH2-SH. Dit radicaal behoort tot de groep van polaire, ongeladen, hydrofiele radicalen. Dit betekent dat delen van het eiwit dat cysteïne bevat water (hydraat) kunnen toevoegen en een interactie kunnen aangaan met andere delen van het eiwit, die ook aminozuren met hydrofiele groepen bevatten, door middel van waterstofbruggen.
Cysteïne bevat een unieke thiolgroep
Cysteïne is een uniek aminozuur. Het is de enige van de 20 natuurlijke aminozuren die een thiol (-HS) groep bevat. Thiolgroepen kunnen oxidatieve en reductiereacties ondergaan. Wanneer de thiolgroep van cysteïne wordt geoxideerd, wordt cystine gevormd - een aminozuur dat bestaat uit twee cysteïneresiduen verbonden door een disulfidebinding. De reactie is omkeerbaar - het herstel van de disulfidebinding regenereert twee cysteïnemoleculen. Cystinedisulfidebindingen zijn van cruciaal belang voor het bepalen van de structuren van veel eiwitten.
Oxidatie van de thiolgroep van cysteïne leidt tot de vorming van een disulfidebinding met een anderethiol, tijdens verdere oxidatie worden sulfine- en sulfonzuren gevormd.
Vanwege zijn vermogen om redoxreacties aan te gaan, heeft cysteïne antioxiderende eigenschappen.
Cysteïne is een bestanddeel van eiwitten
Aminozuren waaruit eiwitten bestaan, worden proteïnogeen genoemd. Zoals eerder vermeld, zijn het er 20 en cysteïne is er een van. Om de primaire structuur van een eiwit te vormen, worden aminozuren samengevoegd tot een lange keten. De verbinding ontstaat door de groepen van het skelet van aminozuren, radicalen doen hier niet aan mee. De binding tussen aminozuren wordt gevormd door de carboxylgroep van het ene aminozuur en de aminogroep van een ander aminozuur. Een op deze manier gevormde binding tussen twee aminozuren wordt een peptidebinding genoemd.
De figuur toont de formule van het tripeptide alanine cysteïne fenylalanine en het schema van de vorming ervan.
Het kleinste peptide in het lichaam is glutathion, dat uit slechts twee aminozuren bestaat, waaronder cysteïne. Twee aan elkaar gekoppelde aminozuren worden een dipeptide genoemd, drie worden een tripeptide genoemd. Hier is een andere formule van een tripeptide van alanine, lysine en cysteïne.
Stoffen die 10 tot 40 aminozuren bevatten, worden polypeptiden genoemd. Eiwitten zelf bevatten meer dan 40 aminozuurresten. Cysteïne is een bestanddeel van veel peptiden en eiwitten, zoals insuline.
Bronnen van cysteïne
Iedere dag zou een persoon 4,1 mg cysteïne per 1 kg lichaamsgewicht moeten consumeren. Dat wil zeggen, in het menselijk lichaammet een gewicht van 70 kg zou 287 mg van dit aminozuur per dag moeten worden toegediend.
Een deel van cysteïne kan in het lichaam worden gesynthetiseerd, een deel komt uit voedsel. Het volgende is een lijst van voedingsmiddelen die de maximale hoeveelheid van het aminozuur bevatten.
| Cysteïnegeh alte in producten | |
| Product | Cysteïnegeh alte per 100 g product, mg |
| Sojaproducten | 638 |
| Rundvlees en lam | 460 |
| Zaden (zonnebloem, watermeloen, sesam, vlas, pompoen) en noten (pistache, den) | 451 |
| Kippenvlees | 423 |
| Haver en haverzemelen | 408 |
| Varkensvlees | 388 |
| Vis (tonijn, zalm, baars, makreel, heilbot) en schaaldieren (mosselen, garnalen) | 335 |
| Kaas, zuivel en eieren | 292 |
| Bonen (kikkererwten, bonen, bonen, linzen) | 127 |
| Granen (boekweit, gerst, rijst) | 120 |
Bovendien wordt cysteïne gevonden in rode pepers, knoflook, uien, donkere bladgroenten - spruitjes, broccoli.
Voedingssupplementen produceren, zoals L-cysteïnehydrochloride, N-acetylcysteïne. De tweede is beter oplosbaar en gemakkelijker door het lichaam te absorberen.
In de industrie wordt L-cysteïne verkregen door hydrolyse uit vogelveren, borstelharen en mensenhaar. Er wordt een duurder synthetisch L-cysteïne geproduceerd, geschikt voor islamitische en joodse voedselregelgeving (conformreligieuze aspecten).
Cysteïnesynthese in het lichaam
Cysteïne is samen met tyrosine een voorwaardelijk essentieel aminozuur. Dit betekent dat ze in het lichaam kunnen worden gesynthetiseerd, maar alleen uit essentiële aminozuren: cysteïne uit methionine, tyrosine uit fenylalanine.
Voor de synthese van cysteïne zijn twee aminozuren nodig: de essentiële methionine en de niet-essentiële serine. Methionine is een zwavelatoomdonor. Cysteïne wordt gesynthetiseerd uit homocysteïne in twee reacties die worden gekatalyseerd door pyridoxaalfosfaat. Genetische aandoeningen, evenals een gebrek aan vitamine B9 (foliumzuur), B6 en B12 lood om het gebruik van het enzym te verstoren, wordt homocysteïne niet omgezet in cysteïne, maar in homocystine. Deze stof hoopt zich op in het lichaam en veroorzaakt een ziekte die gepaard gaat met staar, osteoporose, mentale retardatie.
Synthese in het lichaam kan gebrekkig zijn bij ouderen en zuigelingen, personen met bepaalde stofwisselingsziekten, die lijden aan het malabsorptiesyndroom.
Cysteïne synthese reacties
In het dierlijk lichaam wordt cysteïne rechtstreeks uit serine gesynthetiseerd en methionine is de bron van zwavel. Methionine wordt via de tussenproducten S-AM en S-AG omgezet in homocysteïne. S-adenosylmethionine - de actieve vorm van methionine, wordt gevormd door de combinatie van ATP en methionine. Werkt als donor van de methylgroep bij de synthese van verschillende verbindingen: cysteïne, adrenaline, acetylcholine, lecithine, carnitine.
Als gevolg van transmethylering wordt S-AM omgezet in S-adenosylhomocysteïne (S-AH). Laatste tijdens hydrolysevormt adenosine en homocysteïne. Homocysteïne combineert met serine met de deelname van het enzym cystathionine-β-synthase met de vorming van thioether cystathionine. Cystathionine wordt omgezet in cysteïne en α-ketobutyraat door het enzym cystathionine -lyase.
In planten en bacteriën verloopt de synthese anders. Verschillende stoffen, zelfs waterstofsulfide, kunnen dienen als zwavelbron voor de synthese van cysteïne.
De biologische rol van cysteïne
Door de thiolgroep (-HS) in de formule van cysteïne worden disulfidebindingen gevormd in eiwitten, disulfidebruggen genoemd. Disulfidebindingen zijn covalent, sterk. Ze worden gevormd tussen twee cysteïnemoleculen in het eiwit. Intraketenbruggen kunnen zich vormen binnen een enkele polypeptideketen en interketenbruggen tussen individuele eiwitketens. Beide soorten bruggen vinden bijvoorbeeld plaats in de structuur van insuline. Deze bindingen behouden de tertiaire en quaternaire structuur van het eiwit.
Disulfidebindingen bevatten voornamelijk extracellulaire eiwitten. Dit type verbinding is bijvoorbeeld van groot belang bij het stabiliseren van de structuur van insuline, immunoglobulinen en spijsverteringsenzymen. Eiwitten die veel disulfidebruggen bevatten, zijn beter bestand tegen denaturatie door hitte, waardoor ze hun activiteit onder extremere omstandigheden kunnen behouden.
Kenmerken van de cysteïneformule geven het antioxiderende eigenschappen. Cysteïne speelt de rol van een antioxidant en gaat oxidatie-reductiereacties aan. De thiolgroep heeft daarom een hoge affiniteit voor zware metaleneiwitten die cysteïne bevatten binden metalen zoals kwik, lood en cadmium. De pK van cysteïne in het eiwit is zodanig dat het ervoor zorgt dat het aminozuur in de reactieve thiolaatvorm is, dat wil zeggen, cysteïne doneert gemakkelijk het HS-anion.
Cysteïne is een belangrijke bron van zwavel in de stofwisseling.
Functies van cysteïne
Door de aanwezigheid van een thiolgroep die gemakkelijk reageert, is cysteïne betrokken bij verschillende processen in het lichaam en vervult het vele functies.
- Bezit antioxiderende eigenschappen.
- Neemt deel aan de synthese van glutathion.
- Neemt deel aan de synthese van taurine, biotine, co-enzym A, heparine.
- Neemt deel aan de vorming van lymfocyten.
- Het maakt deel uit van β-keratine, dat betrokken is bij de vorming van weefsels van de huid, het haar en de slijmvliezen van het spijsverteringsstelsel.
- Bevordert de neutralisatie van sommige giftige stoffen.
Gebruik van cysteïne
Cysteïne heeft een brede toepassing gevonden in de medische, farmaceutische en voedingsindustrie.
Cysteïne wordt vaak gebruikt bij de behandeling van verschillende ziekten:
- Voor bronchitis en emfyseem omdat het slijm verdunt.
- Voor reumatoïde artritis, aderziekte en kanker.
- Voor vergiftiging door zware metalen.
Bovendien versnelt cysteïne het herstel na operaties en brandwonden, activeert het leukocyten.
Cysteïne versnelt vetverbranding en spieropbouw, dus wordt het vaak gebruikt door atleten.
Aminozuur wordt gebruikt als smaakstof. Cysteïne is een geregistreerd voedingsadditief E920.
