Een beroemde filosoof zei ooit: "Het leven is een vorm van bestaan van eiwitlichamen." En hij had volkomen gelijk, want het is deze organische stof die de basis vormt van de meeste organismen. Quaternaire structuur eiwit heeft de meest complexe structuur en unieke eigenschappen. Ons artikel zal aan hem worden gewijd. We zullen ook kijken naar de structuur van eiwitmoleculen.
Wat is organische stof
Een grote groep organische stoffen is verenigd door één gemeenschappelijke eigenschap. Ze zijn opgebouwd uit verschillende chemische elementen. Ze worden biologisch genoemd. Dit zijn waterstof, zuurstof, koolstof en stikstof. Ze vormen organische stoffen.
Een ander gemeenschappelijk kenmerk is dat het allemaal biopolymeren zijn. Dit zijn grote macromoleculen. Ze zijn opgebouwd uit een groot aantal herhalende eenheden die monomeren worden genoemd. Voor koolhydraten zijn dat monosachariden, voor lipiden glycerol en vetzuren. Maar DNA en RNA zijn opgebouwd uit nucleotiden.
Chemischestructuur van eiwitten
Eiwitmonomeren zijn aminozuren, die elk hun eigen chemische structuur hebben. Dit monomeer is gebaseerd op een koolstofatoom, het vormt vier bindingen. De eerste van hen - met een waterstofatoom. En respectievelijk de tweede en derde worden gevormd met een amino- en carboxgroep. Ze bepalen niet alleen de structuur van biopolymeermoleculen, maar ook hun eigenschappen. De laatste groep in een aminozuurmolecuul wordt een radicaal genoemd. Dit is precies de groep atomen waarin alle monomeren van elkaar verschillen, wat zorgt voor een enorme verscheidenheid aan eiwitten en levende wezens.
Structuur van een eiwitmolecuul
Een van de kenmerken van deze organische stoffen is dat ze op verschillende organisatieniveaus kunnen voorkomen. Dit is de primaire, secundaire, tertiaire, quaternaire structuur van het eiwit. Elk van hen heeft bepaalde eigenschappen en kwaliteiten.
Primaire structuur
Deze eiwitstructuur is de eenvoudigste van structuur. Het is een keten van aminozuren verbonden door peptidebindingen. Ze worden gevormd tussen de amino- en carboxygroepen van naburige moleculen.
Secundaire structuur
Wanneer een keten van aminozuren zich in een helix wikkelt, wordt de secundaire structuur van een eiwit gevormd. De binding in zo'n molecuul wordt waterstof genoemd en de atomen vormen dezelfde elementen in de functionele groepen van aminozuren. Vergeleken met peptiden hebben ze veel minder sterkte, maar kunnen ze deze structuur vasthouden.
Tertiaire structuur
Maar de volgende structuur is een bal waarin een spiraal van aminozuren is gedraaid. Het wordt ook wel een bolletje genoemd. Het bestaat vanwege de bindingen die ontstaan tussen de resten van slechts een bepaald aminozuur - cysteïne. Ze worden disulfiden genoemd. Deze structuur wordt ook ondersteund door hydrofobe en elektrostatische bindingen. De eerste zijn het resultaat van aantrekking tussen aminozuren in het aquatisch milieu. Onder dergelijke omstandigheden "kleven hun hydrofobe resten praktisch aan elkaar" en vormen een bolletje. Bovendien hebben aminozuurradicalen tegengestelde ladingen die elkaar aantrekken. Dit resulteert in extra elektrostatische bindingen.
Eiwit van quaternaire structuur
De quaternaire structuur van een eiwit is het meest complex. Dit is het resultaat van de samensmelting van verschillende bolletjes. Ze kunnen zowel in chemische samenstelling als in ruimtelijke organisatie verschillen. Als een eiwit met een quaternaire structuur alleen uit aminozuurresten wordt gevormd, is het eenvoudig. Dergelijke biopolymeren worden ook wel eiwitten genoemd. Maar als er niet-eiwitcomponenten aan deze moleculen worden gehecht, verschijnen er eiwitten. Meestal is dit een combinatie van aminozuren met koolhydraten, nucleïne- en fosforzuurresiduen, lipiden, individuele ijzer- en koperatomen. In de natuur zijn ook complexen van eiwitten met natuurlijke kleurstoffen - pigmenten bekend. Deze structuur van eiwitmoleculen is complexer.
De ruimtelijke vorm van de quaternaire structuur van een eiwit ishet definiëren van zijn eigenschappen. Wetenschappers hebben ontdekt dat filamenteuze of fibrillaire biopolymeren niet oplossen in water. Ze vervullen essentiële functies voor levende organismen. Zo zorgen de spiereiwitten actine en myosine voor beweging en vormt keratine de basis van menselijk en dierlijk haar. Bolvormige of bolvormige eiwitten van de quaternaire structuur zijn zeer goed oplosbaar in water. Hun rol in de natuur is anders. Dergelijke stoffen kunnen gassen zoals hemoglobine in het bloed transporteren, voedsel zoals pepsine afbreken of een beschermende functie uitoefenen zoals antilichamen.
Eiwiteigenschappen
Een quaternair eiwit, vooral een bolvormig eiwit, kan zijn structuur veranderen. Dit proces vindt plaats onder invloed van verschillende factoren. Dit zijn meestal hoge temperaturen, geconcentreerde zuren of zware metalen.
Als een eiwitmolecuul afwikkelt tot een keten van aminozuren, wordt deze eigenschap denaturatie genoemd. Dit proces is omkeerbaar. Deze structuur kan weer bolletjes moleculen vormen. Dit omgekeerde proces wordt renaturatie genoemd. Als de aminozuurmoleculen van elkaar weg bewegen en peptidebindingen worden verbroken, treedt afbraak op. Dit proces is onomkeerbaar. Zo'n eiwit kan niet worden hersteld. De vernietiging werd door ieder van ons uitgevoerd toen we eieren bakten.
De quaternaire structuur van een eiwit is dus het type binding dat in een bepaald molecuul wordt gevormd. Het is sterk genoeg, maar onder invloed van bepaalde factoren kan het instorten.
