Volgens de Oparin-Haldane-theorie is het leven op onze planeet ontstaan uit een coacervaatdruppel. Het was ook een eiwitmolecuul. Dat wil zeggen, de conclusie volgt dat het deze chemische verbindingen zijn die de basis vormen van al het leven dat tegenwoordig bestaat. Maar wat zijn eiwitstructuren? Welke rol spelen ze tegenwoordig in het lichaam en in het leven van mensen? Welke soorten eiwitten zijn er? Laten we proberen erachter te komen.
Eiwitten: een algemeen concept
Vanuit het oogpunt van de chemische structuur is het molecuul van de stof in kwestie een opeenvolging van aminozuren die onderling verbonden zijn door peptidebindingen.
Elk aminozuur heeft twee functionele groepen:
- carbonzuur -COOH;
- aminogroep -NH2.
Het is tussen hen dat een binding wordt gevormd in verschillende moleculen. De peptidebinding heeft dus de vorm -CO-NH. Een eiwitmolecuul kan honderden of duizenden van dergelijke groepen bevatten, dit hangt af van de specifieke stof. De soorten eiwitten zijn zeer divers. Onder hen zijn er die essentiële aminozuren voor het lichaam bevatten, wat betekent dat ze met voedsel moeten worden ingenomen. Er zijn variëteiten die belangrijke functies vervullen in het celmembraan enzijn cytoplasma. Biologische katalysatoren worden ook geïsoleerd - enzymen, die ook eiwitmoleculen zijn. Ze worden veel gebruikt in het menselijk leven en nemen niet alleen deel aan de biochemische processen van levende wezens.
Het molecuulgewicht van de verbindingen in kwestie kan variëren van enkele tientallen tot miljoenen. Het aantal monomeereenheden in een grote polypeptideketen is immers onbeperkt en afhankelijk van het type van een bepaalde stof. Eiwit in zijn pure vorm, in zijn oorspronkelijke vorm, kan worden gezien bij het onderzoeken van een rauw kippenei. Een lichtgele, transparante, dichte colloïdale massa, waarin de dooier zich bevindt - dit is de gewenste substantie. Hetzelfde kan gezegd worden voor magere kwark. Dit product is ook bijna puur eiwit in zijn natuurlijke vorm.
Niet alle beschouwde verbindingen hebben echter dezelfde ruimtelijke structuur. In totaal worden vier organisaties van het molecuul onderscheiden. De soorten eiwitstructuren bepalen de eigenschappen ervan en geven de complexiteit van de structuur aan. Het is ook bekend dat meer ruimtelijk verstrengelde moleculen uitgebreide verwerking ondergaan bij mens en dier.
Soorten eiwitstructuren
Er zijn er in totaal vier. Overweeg wat elk van hen is.
- Primair. Vertegenwoordigt de gebruikelijke lineaire volgorde van aminozuren verbonden door peptidebindingen. Er zijn geen ruimtelijke wendingen, geen spiralisatie. Het aantal schakels in het polypeptide kan oplopen tot enkele duizenden. Soorten eiwitten metvergelijkbare structuur - glycylalanine, insuline, histonen, elastine en andere.
- Secundair. Het bestaat uit twee polypeptideketens die in de vorm van een spiraal zijn gedraaid en door gevormde bochten naar elkaar toe zijn georiënteerd. In dit geval vormen zich waterstofbruggen tussen hen, die ze bij elkaar houden. Dit is hoe een enkel eiwitmolecuul wordt gevormd. De soorten eiwitten van dit type zijn als volgt: lysozym, pepsine en andere.
- Tertiaire conformatie. Het is een dicht opeengepakte en compact opgerolde secundaire structuur. Hier verschijnen naast waterstofbruggen ook andere soorten interactie - dit is de van der Waals-interactie en de krachten van elektrostatische aantrekking, hydrofiel-hydrofoob contact. Voorbeelden van structuren zijn albumine, fibroïne, zijde-eiwit en andere.
- Kwartair. De meest complexe structuur, die bestaat uit verschillende polypeptideketens die in een spiraal zijn gedraaid, tot een bal zijn gerold en allemaal samengevoegd tot een bolletje. Voorbeelden zoals insuline, ferritine, hemoglobine, collageen illustreren precies zo'n eiwitconformatie.
Als we alle gegeven structuren van moleculen in detail bekijken vanuit een chemisch oogpunt, dan zal de analyse lang duren. Sterker nog, hoe hoger de configuratie, hoe complexer en ingewikkelder de structuur, hoe meer soorten interacties er in het molecuul worden waargenomen.
Denaturatie van eiwitmoleculen
Een van de belangrijkste chemische eigenschappen van polypeptiden is hun vermogen om af te breken onder invloed van bepaalde omstandigheden of chemische middelen. Dus,verschillende soorten eiwitdenaturatie zijn bijvoorbeeld wijdverbreid. Wat is dit proces? Het bestaat uit de vernietiging van de natieve structuur van het eiwit. Dat wil zeggen, als het molecuul aanvankelijk een tertiaire structuur had, zal het na de actie van speciale middelen instorten. De volgorde van aminozuurresten blijft echter onveranderd in het molecuul. Gedenatureerde eiwitten verliezen snel hun fysische en chemische eigenschappen.
Welke reagentia kunnen leiden tot het proces van conformatievernietiging? Er zijn er meerdere.
- Temperatuur. Bij verhitting is er een geleidelijke vernietiging van de quaternaire, tertiaire, secundaire structuur van het molecuul. Visueel kan dit bijvoorbeeld worden waargenomen bij het bakken van een gewoon kippenei. Het resulterende "eiwit" is de primaire structuur van het albumine-polypeptide dat in het ruwe product zat.
- Straling.
- Actie met sterke chemische middelen: zuren, logen, zouten van zware metalen, oplosmiddelen (bijvoorbeeld alcoholen, ethers, benzeen en andere).
Dit proces wordt ook wel moleculair smelten genoemd. De soorten eiwitdenaturatie hangen af van het middel onder wiens actie het plaatsvond. Bovendien vindt in sommige gevallen het omgekeerde proces plaats. Dit is renaturatie. Niet alle eiwitten zijn in staat om hun structuur terug te herstellen, maar een aanzienlijk deel van hen kan dit wel. Dus, chemici uit Australië en Amerika voerden de renaturatie uit van een gekookt kippenei met behulp van enkele reagentia en een centrifugatiemethode.
Dit proces is belangrijk voor levende organismen bij de synthese van polypeptideketens van ribosomen en rRNA in cellen.
Hydrolyse van een eiwitmolecuul
Naast denaturatie worden eiwitten gekenmerkt door een andere chemische eigenschap: hydrolyse. Dit is ook de vernietiging van de natieve conformatie, maar niet voor de primaire structuur, maar volledig voor individuele aminozuren. Een belangrijk onderdeel van de spijsvertering is eiwithydrolyse. De soorten hydrolyse van polypeptiden zijn als volgt.
- Chemisch. Gebaseerd op de werking van zuren of logen.
- Biologisch of enzymatisch.
De essentie van het proces blijft echter ongewijzigd en hangt niet af van de soorten eiwithydrolyse die plaatsvinden. Hierdoor worden aminozuren gevormd die naar alle cellen, organen en weefsels worden getransporteerd. Hun verdere transformatie bestaat uit de deelname aan de synthese van nieuwe polypeptiden, al diegene die nodig zijn voor een bepaald organisme.
In de industrie wordt het proces van hydrolyse van eiwitmoleculen gebruikt om de juiste aminozuren te krijgen.
Functies van eiwitten in het lichaam
Verschillende soorten eiwitten, koolhydraten en vetten zijn essentiële componenten voor het normaal functioneren van elke cel. En dat betekent het hele organisme als geheel. Daarom is hun rol grotendeels te danken aan de hoge mate van betekenis en alomtegenwoordigheid binnen levende wezens. Er kunnen verschillende hoofdfuncties van polypeptidemoleculen worden onderscheiden.
- Katalytisch. Het wordt uitgevoerd door enzymen die een eiwitstructuur hebben. We zullen er later over praten.
- Structureel. Soorten eiwitten en hunfuncties in het lichaam hebben vooral invloed op de structuur van de cel zelf, de vorm ervan. Bovendien vormen polypeptiden die deze rol vervullen haar, nagels, schelpen van weekdieren en vogelveren. Ze zijn ook een bepaald anker in het lichaam van de cel. Kraakbeen bestaat ook uit dit soort eiwitten. Voorbeelden: tubuline, keratine, actine en andere.
- Regelgevend. Deze functie komt tot uiting in de deelname van polypeptiden aan processen zoals: transcriptie, translatie, celcyclus, splicing, mRNA-aflezing en andere. Bij al deze spelen ze een belangrijke rol als verkeersleider.
- Signaal. Deze functie wordt uitgevoerd door eiwitten die zich op het celmembraan bevinden. Ze zenden verschillende signalen van de ene eenheid naar de andere, en dit leidt tot communicatie tussen weefsels. Voorbeelden: cytokines, insuline, groeifactoren en andere.
- Vervoer. Sommige soorten eiwitten en hun functies die ze uitvoeren, zijn gewoon van vitaal belang. Dit gebeurt bijvoorbeeld met het eiwit hemoglobine. Het transporteert zuurstof van cel naar cel in het bloed. Voor een persoon is hij onvervangbaar.
- Spare of back-up. Dergelijke polypeptiden hopen zich op in eieren van planten en dieren als bron van aanvullende voeding en energie. Een voorbeeld is globulinen.
- Motief. Een zeer belangrijke functie, vooral voor de eenvoudigste organismen en bacteriën. Ze kunnen immers alleen bewegen met behulp van flagella of trilhaartjes. En deze organellen zijn van nature niets meer dan eiwitten. Voorbeelden van dergelijke polypeptiden zijn als volgt: myosine, actine, kinesine en andere.
Het is duidelijk dat de functies van eiwitten in het menselijk lichaam en anderelevende wezens zijn zeer talrijk en belangrijk. Dit bevestigt nogmaals dat leven op onze planeet onmogelijk is zonder de verbindingen die we overwegen.
Beschermende functie van eiwitten
Polypeptiden kunnen beschermen tegen verschillende invloeden: chemisch, fysiek, biologisch. Als het lichaam bijvoorbeeld in gevaar is in de vorm van een virus of bacterie van een buitenaardse aard, gaan immunoglobulinen (antilichamen) met hen de strijd aan en vervullen ze een beschermende rol.
Als we het hebben over fysieke effecten, dan spelen fibrine en fibrinogeen, die betrokken zijn bij de bloedstolling, hier een grote rol.
Voedingseiwitten
Dieet-eiwittypes zijn als volgt:
- complete - die alle aminozuren bevatten die nodig zijn voor het lichaam;
- onvolledig - die waarin een onvolledige aminozuursamenstelling is.
Beide zijn echter belangrijk voor het menselijk lichaam. Vooral de eerste groep. Ieder mens moet, vooral tijdens perioden van intensieve ontwikkeling (kindertijd en adolescentie) en puberteit, een constant niveau van eiwitten in zichzelf handhaven. We hebben tenslotte al nagedacht over de functies die deze verbazingwekkende moleculen vervullen, en we weten dat praktisch geen enkel proces, geen enkele biochemische reactie in ons kan zonder de deelname van polypeptiden.
Daarom moet je elke dag de dagelijkse eiwitinname consumeren, die in de volgende producten zit:
- ei;
- melk;
- kwark;
- vlees en vis;
- bonen;
- soja;
- bonen;
- pinda's;
- tarwe;
- haver;
- linzen en anderen.
Als je 0,6 g van een polypeptide per kg lichaamsgewicht per dag binnenkrijgt, zal een mens deze verbindingen nooit missen. Als het lichaam lange tijd niet de benodigde eiwitten ontvangt, treedt er een ziekte op die de naam aminozuuruithongering heeft. Dit leidt tot ernstige stofwisselingsstoornissen en als gevolg daarvan tot vele andere kwalen.
Eiwitten in een kooi
Binnen de kleinste structurele eenheid van alle levende wezens - cellen - bevinden zich ook eiwitten. Bovendien voeren ze daar bijna alle bovenstaande functies uit. Allereerst wordt het cytoskelet van de cel gevormd, bestaande uit microtubuli, microfilamenten. Het dient om de vorm te behouden, maar ook voor transport tussen organellen. Verschillende ionen en verbindingen bewegen langs eiwitmoleculen, zoals langs kanalen of rails.
De rol van eiwitten die in het membraan zijn ondergedompeld en zich op het oppervlak bevinden, is ook belangrijk. Hier vervullen ze zowel receptor- als signaalfuncties, nemen ze deel aan de constructie van het membraan zelf. Ze houden de wacht, wat betekent dat ze een beschermende rol spelen. Welke soorten eiwitten in de cel kunnen aan deze groep worden toegeschreven? Er zijn veel voorbeelden, hier zijn er een paar.
- Actine en myosine.
- Elastine.
- Keratine.
- Collageen.
- Tubulin.
- Hemoglobine.
- Insuline.
- Transcobalamine.
- Transferrin.
- Albumin.
Er zijn er enkele honderdenverschillende soorten eiwitten die constant in elke cel in beweging zijn.
Soorten eiwitten in het lichaam
Ze hebben natuurlijk een enorme variëteit. Als je op de een of andere manier alle bestaande eiwitten in groepen probeert te verdelen, kun je zoiets als deze classificatie krijgen.
- Globulaire eiwitten. Dit zijn degenen die worden weergegeven door een tertiaire structuur, dat wil zeggen een dicht opeengepakte bol. Voorbeelden van dergelijke structuren zijn de volgende: immunoglobulinen, een aanzienlijk deel van enzymen, veel hormonen.
- Fibrilaire eiwitten. Het zijn strikt geordende draden met de juiste ruimtelijke symmetrie. Deze groep omvat eiwitten met primaire en secundaire structuur. Bijvoorbeeld keratine, collageen, tropomyosine, fibrinogeen.
Over het algemeen kunnen veel kenmerken als basis worden genomen voor het classificeren van eiwitten in het lichaam. Er is nog niemand.
Enzymen
Biologische katalysatoren van eiwitaard, die alle lopende biochemische processen aanzienlijk versnellen. Een normaal metabolisme is eenvoudigweg onmogelijk zonder deze verbindingen. Alle processen van synthese en verval, assemblage van moleculen en hun replicatie, translatie en transcriptie, en andere worden uitgevoerd onder invloed van een specifiek type enzym. Voorbeelden van deze moleculen zijn:
- oxidoreductase;
- transferases;
- catalase;
- hydrolasen;
- isomerase;
- lyases en anderen.
Tegenwoordig worden enzymen in het dagelijks leven gebruikt. Dus, bij de productie van wasPoeders maken vaak gebruik van zogenaamde enzymen - dit zijn biologische katalysatoren. Ze verbeteren de kwaliteit van het wassen met inachtneming van het gespecificeerde temperatuurregime. Bindt gemakkelijk aan vuildeeltjes en verwijdert ze van het oppervlak van stoffen.
Vanwege hun eiwitkarakter verdragen enzymen echter geen te heet water of de nabijheid van alkalische of zure geneesmiddelen. In dit geval zal inderdaad het proces van denaturatie plaatsvinden.
