Er zijn vier belangrijkste klassen van organische verbindingen waaruit het lichaam bestaat: nucleïnezuren, vetten, koolhydraten en eiwitten. Dit laatste wordt in dit artikel besproken.
Wat is eiwit?
Dit zijn polymere chemische verbindingen die zijn opgebouwd uit aminozuren. Eiwitten hebben een complexe structuur.
Hoe wordt eiwit gesynthetiseerd?
Het gebeurt in de cellen van het lichaam. Er zijn speciale organellen die verantwoordelijk zijn voor dit proces. Dit zijn ribosomen. Ze bestaan uit twee delen: klein en groot, die worden gecombineerd tijdens de werking van het organel. Het proces van het synthetiseren van een polypeptideketen uit aminozuren wordt translatie genoemd.
Wat zijn aminozuren?
Ondanks het feit dat er talloze soorten eiwitten in het lichaam zijn, zijn er slechts twintig aminozuren waaruit ze kunnen worden gevormd. Een dergelijke verscheidenheid aan eiwitten wordt bereikt door verschillende combinaties en sequenties van deze aminozuren, evenals verschillende plaatsing van de geconstrueerde keten in de ruimte.
Aminozuren bevatten in hun chemische samenstelling twee functionele groepen die tegengesteld zijn in hun eigenschappen:carboxyl- en aminogroepen, evenals een radicaal: aromatisch, alifatisch of heterocyclisch. Bovendien kunnen de radicalen aanvullende functionele groepen bevatten. Dit kunnen carboxylgroepen, aminogroepen, amide-, hydroxyl-, guanidegroepen zijn. Het radicaal kan ook zwavel bevatten.
Hier is een lijst van zuren waaruit eiwitten kunnen worden opgebouwd:
- alanine;
- glycine;
- leucine;
- valine;
- isoleucine;
- threonine;
- serine;
- glutaminezuur;
- asparaginezuur;
- glutamine;
- asparagine;
- arginine;
- lysine;
- methionine;
- cysteïne;
- tyrosine;
- fenylalanine;
- histidine;
- tryptofaan;
- proline.
Hiervan zijn er tien onvervangbaar - degenen die niet in het menselijk lichaam kunnen worden gesynthetiseerd. Dit zijn valine, leucine, isoleucine, threonine, methionine, fenylalanine, tryptofaan, histidine, arginine. Ze moeten met voedsel worden ingenomen. Veel van deze aminozuren komen voor in vis, rundvlees, vlees, noten en peulvruchten.
De primaire structuur van een eiwit - wat is het?
Dit is de volgorde van aminozuren in de keten. Als je de primaire structuur van een eiwit kent, is het mogelijk om de exacte chemische formule op te stellen.
Secundaire structuur
Dit is een manier om de polypeptideketen te verdraaien. Er zijn twee varianten van eiwitconfiguratie: alfa-helix en bètastructuur. De secundaire structuur van een eiwit wordt verschaftwaterstofbruggen tussen CO- en NH-groepen.
Tertiaire eiwitstructuur
Dit is de ruimtelijke oriëntatie van de spiraal of de manier waarop deze in een bepaald volume wordt gelegd. Het wordt geleverd door chemische disulfide- en peptidebindingen.
Afhankelijk van het type tertiaire structuur zijn er fibrillaire en bolvormige eiwitten. Deze laatste zijn bolvormig. De structuur van fibrillaire eiwitten lijkt op een draad, die wordt gevormd door bètastructuren op elkaar te stapelen of door parallelle rangschikking van verschillende alfastructuren.
Quadternaire structuur
Het is kenmerkend voor eiwitten die niet één, maar meerdere polypeptideketens bevatten. Dergelijke eiwitten worden oligomeer genoemd. De afzonderlijke ketens waaruit hun samenstelling bestaat, worden protomeren genoemd. De protomeren waaruit een oligomeer eiwit bestaat, kunnen dezelfde of een andere primaire, secundaire of tertiaire structuur hebben.
Wat is denaturatie?
Dit is de vernietiging van de quaternaire, tertiaire, secundaire structuren van het eiwit, waardoor het zijn chemische, fysische eigenschappen verliest en zijn rol in het lichaam niet meer kan vervullen. Dit proces kan optreden als gevolg van hoge temperaturen die op het eiwit inwerken (vanaf 38 graden Celsius, maar dit is per eiwit verschillend) of agressieve stoffen zoals zuren en logen.
Sommige eiwitten zijn in staat tot renaturatie - de vernieuwing van hun oorspronkelijke structuur.
Eiwitclassificatie
Gezien de chemische samenstelling, zijn ze onderverdeeld in eenvoudig en complex.
Eenvoudige eiwitten (eiwitten) zijn eiwitten die alleen aminozuren bevatten.
Complexe eiwitten (eiwitten) - eiwitten die een prothetische groep in hun samenstelling hebben.
Afhankelijk van het type prothesegroep kunnen eiwitten worden onderverdeeld in:
- lipoproteïnen (bevatten lipiden);
- nucleoproteïnen (bevat nucleïnezuren);
- chromoproteïnen (bevatten pigmenten);
- fosfoproteïnen (bevatten fosforzuur in hun samenstelling);
- metalloproteïnen (bevat metalen);
- glycoproteïnen (bevat koolhydraten).
Bovendien is er, afhankelijk van het type tertiaire structuur, een bolvormig en fibrillair eiwit. Beide kunnen eenvoudig of complex zijn.
Eigenschappen van fibrillaire eiwitten en hun rol in het lichaam
Ze kunnen worden onderverdeeld in drie groepen, afhankelijk van de secundaire structuur:
- Alfa structureel. Deze omvatten keratines, myosine, tropomyosine en andere.
- Bèta structureel. Bijvoorbeeld fibroïne.
- Collageen. Het is een eiwit met een speciale secundaire structuur die noch een alfa-helix noch een bètastructuur is.
Kenmerken van fibrillaire eiwitten van alle drie de groepen zijn dat ze een filamenteuze tertiaire structuur hebben en ook onoplosbaar zijn in water.
Laten we het in meer detail hebben over de belangrijkste fibrillaire eiwitten in volgorde:
- Keratines. Dit is een hele groep van verschillende eiwitten die het hoofdbestanddeel zijn van haar, nagels, veren, wol, hoorns, hoeven, enz. Bovendien maakt het fibrillaire eiwit van deze groep, cytokeratine, deel uit van de cellen en vormt het het cytoskelet.
- Myosine. Dit is een stof die deel uitmaakt van de spiervezels. Samen met actine is dit fibrillaire eiwit contractiel en zorgt het voor de werking van de spier.
- Tropomyosine. Deze stof bestaat uit twee met elkaar verweven alfa-helices. Het maakt ook deel uit van de spieren.
- Fibroïne. Dit eiwit wordt uitgescheiden door veel insecten en spinachtigen. Het is het hoofdbestanddeel van web en zijde.
- Collageen. Het is het meest voorkomende fibrillaire eiwit in het menselijk lichaam. Het maakt deel uit van de pezen, kraakbeen, spieren, bloedvaten, huid, etc. Deze stof zorgt voor weefselelasticiteit. De collageenproductie in het lichaam neemt af met de leeftijd, wat resulteert in huidrimpels, verzwakking van pezen en ligamenten, enz.
Beschouw vervolgens de tweede groep eiwitten.
Globulaire eiwitten: variëteiten, eigenschappen en biologische rol
De stoffen van deze groep hebben de vorm van een bal. Ze kunnen oplosbaar zijn in water, oplossingen van alkaliën, zouten en zuren.
De meest voorkomende bolvormige eiwitten in het lichaam zijn:
- Albumins: ovalbumine, lactalbumine, enz.
- Globulinen: bloedeiwitten (bijv. hemoglobine, myoglobine), enz.
Meer over een aantal van hen:
- Ovalbumine. Dit eiwit is voor 60 procent eiwit.
- Lactalbumine. Het hoofdbestanddeel van melk.
- Hemoglobine. Het is complexbolvormig eiwit, dat heem als prothesegroep bevat, is een pigmentgroep die ijzer bevat. Hemoglobine wordt aangetroffen in rode bloedcellen. Het is een eiwit dat in staat is om zuurstof te binden en het te transporteren.
- Myoglobine. Het is een eiwit vergelijkbaar met hemoglobine. Het vervult dezelfde functie - zuurstof vervoeren. Een dergelijk eiwit wordt aangetroffen in spieren (gestreept en hart).
Nu ken je de basisverschillen tussen eenvoudige en complexe, fibrillaire en bolvormige eiwitten.
