Eiwitten zijn biologische polymeren met een complexe structuur. Ze hebben een hoog molecuulgewicht en bestaan uit aminozuren, prothetische groepen vertegenwoordigd door vitamines, lipiden en koolhydraten. Eiwitten die koolhydraten, vitamines, metalen of lipiden bevatten, worden complex genoemd. Eenvoudige eiwitten bestaan alleen uit aminozuren die zijn verbonden door peptidebindingen.
Peptiden
Ongeacht welke structuur een stof heeft, de monomeren van eiwitten zijn aminozuren. Ze vormen de basispolypeptideketen, waaruit vervolgens de fibrillaire of bolvormige structuur van het eiwit wordt gevormd. Tegelijkertijd kan eiwit alleen worden gesynthetiseerd in levend weefsel - in planten-, bacteriële, schimmel-, dierlijke en andere cellen.
De enige organismen die eiwitmonomeren niet kunnen combineren, zijn virussen en protozoa. Alle andere zijn in staat structurele eiwitten te vormen. Maar welke stoffen zijn eiwitmonomeren en hoe ontstaan ze? Lees hierover en over eiwitbiosynthese, over polypeptiden en de vorming van een complexe eiwitstructuur, over aminozuren en hun eigenschappen.hieronder.
Het enige monomeer van een eiwitmolecuul is een alfa-aminozuur. Een eiwit is een polypeptide, een keten van gekoppelde aminozuren. Afhankelijk van het aantal aminozuren dat betrokken is bij de vorming ervan, worden dipeptiden (2 residuen), tripeptiden (3), oligopeptiden (bevat 2-10 aminozuren) en polypeptiden (veel aminozuren) geïsoleerd.
Eiwitstructuur review
Eiwitstructuur kan primair zijn, iets complexer - secundair, nog complexer - tertiair en de meest complexe - quaternair.
De primaire structuur is een eenvoudige keten waarin eiwitmonomeren (aminozuren) zijn verbonden via een peptidebinding (CO-NH). De secundaire structuur is de alfa-helix of bèta-plooien. Tertiair is een nog gecompliceerdere driedimensionale eiwitstructuur, die werd gevormd uit de secundaire vanwege de vorming van covalente, ionische en waterstofbindingen, evenals hydrofobe interacties.
De quaternaire structuur is de meest complexe en is kenmerkend voor receptoreiwitten die zich op celmembranen bevinden. Dit is een supramoleculaire (domein)structuur die ontstaat door de combinatie van meerdere moleculen met een tertiaire structuur, aangevuld met koolhydraat-, lipide- of vitaminegroepen. In dit geval, zoals in het geval van primaire, secundaire en tertiaire structuren, zijn de monomeren van eiwitten alfa-aminozuren. Ze zijn ook verbonden door peptidebindingen. Het enige verschil is de complexiteit van de structuur.
Aminozuren
De enige monomereneiwitmoleculen zijn alfa-aminozuren. Er zijn er maar 20 en ze vormen bijna de basis van het leven. Dankzij het verschijnen van de peptidebinding werd eiwitsynthese mogelijk. En het eiwit zelf begon daarna structuurvormende, receptor-, enzymatische, transport-, mediator- en andere functies uit te voeren. Hierdoor functioneert een levend organisme en kan het zich voortplanten.
Het alfa-aminozuur zelf is een organisch carbonzuur met een aminogroep aan het alfa-koolstofatoom. Deze laatste bevindt zich naast de carboxylgroep. In dit geval worden eiwitmonomeren beschouwd als organische stoffen waarin het terminale koolstofatoom zowel een amine- als een carboxylgroep draagt.
Verbinding van aminozuren in peptiden en eiwitten
Aminozuren zijn via een peptidebinding gekoppeld tot dimeren, trimeren en polymeren. Het wordt gevormd door splitsing van een hydroxylgroep (-OH) van de carboxylplaats van een alfa-aminozuur en waterstof (-H) van de aminogroep van een ander alfa-aminozuur. Als resultaat van de interactie wordt water afgesplitst en blijft een C=O-plaats met een vrij elektron nabij de koolstof van de carboxylrest aan het carboxyl-uiteinde. In de aminogroep van een ander zuur zit een residu (NH) met een aanwezige vrije radicaal aan het stikstofatoom. Hierdoor kunnen twee radicalen worden verbonden om een binding (CONH) te vormen. Het heet peptide.
Alfa-aminozuurvarianten
Er zijn 23 alfa-aminozuren bekend. Zij zijnvermeld als: glycine, valine, alanine, isolecine, leucine, glutamaat, aspartaat, ornithine, threonine, serine, lysine, cystine, cysteïne, fenylalanine, methionine, tyrosine, proline, tryptofaan, hydroxyproline, arginine, histidine, asparagine. Afhankelijk van of ze door het menselijk lichaam kunnen worden gesynthetiseerd, worden deze aminozuren onderverdeeld in niet-essentiële en niet-essentiële.
Het concept van niet-essentiële en essentiële aminozuren
Vervangbare stoffen kunnen door het menselijk lichaam worden gesynthetiseerd, terwijl essentiële zaken alleen uit voedsel mogen komen. Tegelijkertijd zijn zowel essentiële als niet-essentiële zuren belangrijk voor de biosynthese van eiwitten, omdat zonder deze de synthese niet kan worden voltooid. Zonder één aminozuur, zelfs als alle andere aanwezig zijn, is het onmogelijk om precies het eiwit te bouwen dat de cel nodig heeft om zijn functies uit te voeren.
Eén fout in elk van de stadia van biosynthese - en het eiwit is niet langer geschikt, omdat het niet in de gewenste structuur kan worden geassembleerd vanwege een schending van elektronische dichtheden en interatomaire interacties. Daarom is het belangrijk voor een persoon (en andere organismen) om eiwitrijk voedsel te consumeren dat essentiële aminozuren bevat. Hun afwezigheid in voedsel leidt tot een aantal stoornissen in het eiwitmetabolisme.
Het proces van het vormen van een peptidebinding
De enige monomeren van eiwitten zijn alfa-aminozuren. Ze combineren geleidelijk tot een polypeptideketen, waarvan de structuur vooraf is opgeslagen in de genetische code van DNA (of RNA, als bacteriële biosynthese wordt overwogen). Een eiwit is een strikte opeenvolging van aminozuurresten. Dit is een ketting besteld in een bepaaldeeen structuur die een voorgeprogrammeerde functie in een cel vervult.
Stapvolgorde van eiwitbiosynthese
Het proces van eiwitvorming bestaat uit een reeks stappen: replicatie van een DNA- (of RNA)-sectie, synthese van informatietype RNA, de afgifte ervan in het cytoplasma van de cel vanuit de kern, verbinding met het ribosoom en de geleidelijke aanhechting van aminozuurresten die worden geleverd door transfer-RNA. Een stof die een eiwitmonomeer is, neemt deel aan de enzymatische reactie van de eliminatie van een hydroxylgroep en een waterstofproton en voegt zich vervolgens bij de groeiende polypeptideketen.
Zo wordt een polypeptideketen verkregen, die al in het cellulaire endoplasmatisch reticulum wordt geordend in een vooraf bepaalde structuur en indien nodig wordt aangevuld met een koolhydraat- of lipideresidu. Dit wordt het proces van het "rijpen" van het eiwit genoemd, waarna het door het transportcellulaire systeem naar zijn bestemming wordt gestuurd.
Functies van gesynthetiseerde eiwitten
Eiwitmonomeren zijn de aminozuren die nodig zijn om hun primaire structuur op te bouwen. De secundaire, tertiaire en quaternaire structuur wordt al door zichzelf gevormd, hoewel het soms ook de deelname van enzymen en andere stoffen vereist. Ze zijn echter niet langer essentieel, hoewel ze essentieel zijn voor eiwitten om hun functie te vervullen.
Aminozuur, dat een eiwitmonomeer is, kan aanhechtingsplaatsen hebben voor koolhydraten, metalen of vitamines. De vorming van een tertiaire of quaternaire structuur maakt het mogelijk om nog meer plaatsen voor de insertiegroepen te vinden. Hiermee creëer je vanuiteiwitderivaat dat de rol speelt van een enzym, receptor, drager van stoffen in of uit een cel, immunoglobuline, structurele component van een membraan of celorganel, spiereiwit.
Eiwitten, gevormd uit aminozuren, zijn de enige basis van het leven. En tegenwoordig wordt aangenomen dat het leven net is ontstaan na het verschijnen van het aminozuur en als gevolg van de polymerisatie ervan. Het is immers de intermoleculaire interactie van eiwitten die het begin is van leven, inclusief intelligent leven. Alle andere biochemische processen, inclusief energieprocessen, zijn nodig voor de implementatie van eiwitbiosynthese, en als resultaat, de verdere voortzetting van het leven.
