Het woord "enzym" heeft Latijnse wortels. In vertaling betekent het "zuurdesem". In het Engels wordt het begrip "enzym" gebruikt, afgeleid van de Griekse term, die hetzelfde betekent. Enzymen zijn gespecialiseerde eiwitten. Ze worden gevormd in cellen en hebben het vermogen om het verloop van biochemische processen te versnellen. Met andere woorden, ze werken als biologische katalysatoren. Laten we eens nader bekijken wat de specificiteit van de werking van enzymen is. De soorten specificiteit zullen ook in het artikel worden beschreven.
Algemene kenmerken
De manifestatie van de katalytische activiteit van sommige enzymen is te wijten aan de aanwezigheid van een aantal niet-eiwitverbindingen. Ze worden cofactoren genoemd. Ze zijn onderverdeeld in 2 groepen: metaalionen en een aantal anorganische stoffen, evenals co-enzymen (organische verbindingen).
Activiteitsmechanisme
Door hun chemische aard behoren enzymen tot de groep eiwitten. In tegenstelling tot de laatste bevatten de beschouwde elementen echter een actieve site. Het is een uniek complex van functionele groepen van aminozuurresiduen. Ze zijn strikt in de ruimte georiënteerd vanwege de tertiaire of quaternaire structuur van het enzym. Inactiefhet centrum is geïsoleerde katalytische en substraatplaatsen. Dit laatste bepa alt de specificiteit van enzymen. Het substraat is de stof waarop het eiwit inwerkt. Eerder werd aangenomen dat hun interactie wordt uitgevoerd volgens het principe van "de sleutel tot het kasteel". Met andere woorden, de actieve plaats moet duidelijk overeenkomen met het substraat. Momenteel heerst er een andere hypothese. Er wordt aangenomen dat er aanvankelijk geen exacte overeenkomst is, maar deze verschijnt in de loop van de interactie van stoffen. De tweede - katalytische - plaats beïnvloedt de specificiteit van de actie. Met andere woorden, het bepa alt de aard van de versnelde reactie.
Gebouw
Alle enzymen zijn onderverdeeld in één- en tweecomponenten. De eerste hebben een structuur die lijkt op de structuur van eenvoudige eiwitten. Ze bevatten alleen aminozuren. De tweede groep - eiwitten - omvat eiwit- en niet-eiwitdelen. De laatste is het co-enzym, de eerste is het apo-enzym. Dit laatste bepa alt de substraatspecificiteit van het enzym. Dat wil zeggen, het vervult de functie van een substraatplaats in het actieve centrum. Het co-enzym werkt dienovereenkomstig als een katalytisch gebied. Het hangt samen met de specificiteit van de actie. Vitaminen, metalen en andere verbindingen met een laag molecuulgewicht kunnen als co-enzymen werken.
Katalyse
Het optreden van een chemische reactie wordt geassocieerd met de botsing van moleculen van op elkaar inwerkende stoffen. Hun beweging in het systeem wordt bepaald door de aanwezigheid van potentiële vrije energie. Voor een chemische reactie is het nodig dat de moleculen een transitie makenvoorwaarde. Met andere woorden, ze moeten voldoende kracht hebben om door de energiebarrière te gaan. Het vertegenwoordigt de minimale hoeveelheid energie om alle moleculen reactief te maken. Alle katalysatoren, inclusief enzymen, zijn in staat de energiebarrière te verlagen. Dit draagt bij aan het versnelde verloop van de reactie.
Wat is de specificiteit van enzymen?
Dit vermogen wordt uitgedrukt in de versnelling van slechts een bepaalde reactie. Enzymen kunnen op hetzelfde substraat inwerken. Elk van hen zal echter slechts een specifieke reactie versnellen. De reactieve specificiteit van het enzym kan worden opgespoord door het voorbeeld van het pyruvaatdehydrogenasecomplex. Het bevat eiwitten die PVK beïnvloeden. De belangrijkste zijn: pyruvaatdehydrogenase, pyruvaatdecarboxylase, acetyltransferase. De reactie zelf wordt oxidatieve decarboxylatie van PVC genoemd. Het product is actief azijnzuur.
Classificatie
Er zijn de volgende soorten enzymspecificiteit:
- Stereochemisch. Het wordt uitgedrukt in het vermogen van een stof om een van de mogelijke substraat-stereo-isomeren te beïnvloeden. Fumaraathydrotase kan bijvoorbeeld inwerken op fumaraat. Het heeft echter geen invloed op het cis-isomeer - maleïnezuur.
- Absoluut. De specificiteit van enzymen van dit type wordt uitgedrukt in het vermogen van een stof om alleen een specifiek substraat te beïnvloeden. Sucrase reageert bijvoorbeeld uitsluitend met sucrose, arginase met arginine, enzovoort.
- Relatief. De specificiteit van de enzymen hieringeval wordt uitgedrukt in het vermogen van een stof om een groep substraten te beïnvloeden die een binding van hetzelfde type hebben. Alfa-amylase reageert bijvoorbeeld met glycogeen en zetmeel. Ze hebben een binding van het glycosidische type. Trypsine, pepsine, chymotrypsine beïnvloeden veel eiwitten van de peptidegroep.
Temperatuur
Enzymen hebben onder bepaalde omstandigheden specificiteit. Voor de meeste van hen wordt een temperatuur van + 35 … + 45 graden als het optimum genomen. Wanneer een stof in omstandigheden met lagere snelheden wordt geplaatst, zal de activiteit ervan afnemen. Deze toestand wordt omkeerbare inactivatie genoemd. Als de temperatuur stijgt, worden zijn vaardigheden hersteld. Het is de moeite waard om te zeggen dat wanneer geplaatst in omstandigheden waarin t hoger is dan de aangegeven waarden, inactivering ook zal optreden. In dit geval is het echter onomkeerbaar, omdat het niet wordt hersteld wanneer de temperatuur da alt. Dit komt door de denaturatie van het molecuul.
Invloed van pH
De lading van het molecuul hangt af van de zuurgraad. Dienovereenkomstig beïnvloedt de pH de activiteit van de actieve plaats en de specificiteit van het enzym. De optimale zuurgraadindex voor elke stof is anders. In de meeste gevallen is het echter 4-7. Voor speeksel-alfa-amylase is de optimale zuurgraad bijvoorbeeld 6,8. Ondertussen zijn er een aantal uitzonderingen. De optimale zuurgraad van pepsine is bijvoorbeeld 1,5-2,0, chymotrypsine en trypsine zijn 8-9.
Concentratie
Hoe meer enzymen aanwezig zijn, hoe sneller de reactiesnelheid. VergelijkbaarOok over de concentratie van het substraat kan een conclusie worden getrokken. Het verzadigingsgeh alte van het doel wordt echter theoretisch voor elke stof bepaald. Hiermee worden alle actieve centra bezet door het beschikbare substraat. In dit geval zal de specificiteit van het enzym maximaal zijn, ongeacht de daaropvolgende toevoeging van doelen.
Regulerende stoffen
Ze kunnen worden onderverdeeld in remmers en activatoren. Beide categorieën zijn onderverdeeld in niet-specifiek en specifiek. Het laatste type activatoren omvat galzouten (voor lipase in de pancreas), chloride-ionen (voor alfa-amylase), zoutzuur (voor pepsine). Niet-specifieke activatoren zijn magnesiumionen die kinasen en fosfatasen beïnvloeden, en specifieke remmers zijn terminale peptiden van pro-enzymen. De laatste zijn inactieve vormen van stoffen. Ze worden geactiveerd na splitsing van terminale peptiden. Hun specifieke typen komen overeen met elk afzonderlijk pro-enzym. In een inactieve vorm wordt trypsine bijvoorbeeld geproduceerd in de vorm van trypsinogeen. Het actieve centrum wordt afgesloten door een terminaal hexapeptide, dat een specifieke remmer is. Tijdens het activeringsproces wordt het afgesplitst. De actieve plaats van trypsine wordt daardoor open. Niet-specifieke remmers zijn zouten van zware metalen. Bijvoorbeeld kopersulfaat. Ze veroorzaken de denaturatie van verbindingen.
Remming
Het kan competitief zijn. Dit fenomeen komt tot uiting in het verschijnen van een structurele overeenkomst tussen de remmer en het substraat. Zij zijneen strijd aangaan om te communiceren met het actieve centrum. Als het remmergeh alte hoger is dan dat van het substraat, wordt een complexe enzymremmer gevormd. Wanneer een doelstof wordt toegevoegd, verandert de verhouding. Als gevolg hiervan zal de remmer worden uitgedreven. Succinaat werkt bijvoorbeeld als een substraat voor succinaatdehydrogenase. Remmers zijn oxaalacetaat of malonaat. Concurrentie-invloeden worden als reactieproducten beschouwd. Vaak zijn ze vergelijkbaar met substraten. Voor glucose-6-fosfaat is het product bijvoorbeeld glucose. Het substraat zal glucose-6-fosfaat zijn. Niet-competitieve remming impliceert geen structurele overeenkomst tussen stoffen. Zowel de remmer als het substraat kunnen tegelijkertijd aan het enzym binden. In dit geval wordt een nieuwe verbinding gevormd. Het is een complex-enzym-substraat-remmer. Tijdens de interactie wordt het actieve centrum geblokkeerd. Dit komt door de binding van de remmer aan de katalytische plaats van AC. Een voorbeeld is cytochroomoxidase. Voor dit enzym fungeert zuurstof als substraat. Blauwzuurzouten zijn remmers van cytochroomoxidase.
Allosterische regulatie
In sommige gevallen is er naast het actieve centrum dat de specificiteit van het enzym bepa alt, nog een schakel. Het is een allosterische component. Als de gelijknamige activator eraan bindt, neemt de efficiëntie van het enzym toe. Als een remmer reageert met het allosterische centrum, neemt de activiteit van de stof dienovereenkomstig af. Bijvoorbeeld adenylaatcyclase enguanylaatcyclase zijn enzymen met regulatie van het allosterische type.
